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Structure paper

タイトルStructural mechanism of cGAS inhibition by the nucleosome.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 587, Issue 7835, Page 668-672, Year 2020
掲載日2020年9月10日
著者Ganesh R Pathare / Alexiane Decout / Selene Glück / Simone Cavadini / Kristina Makasheva / Ruud Hovius / Georg Kempf / Joscha Weiss / Zuzanna Kozicka / Baptiste Guey / Pauline Melenec / Beat Fierz / Nicolas H Thomä / Andrea Ablasser /
PubMed 要旨The DNA sensor cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) initiates innate immune responses following microbial infection, cellular stress and cancer. Upon activation by double-stranded DNA, cytosolic cGAS ...The DNA sensor cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) initiates innate immune responses following microbial infection, cellular stress and cancer. Upon activation by double-stranded DNA, cytosolic cGAS produces 2'3' cGMP-AMP, which triggers the induction of inflammatory cytokines and type I interferons . cGAS is also present inside the cell nucleus, which is replete with genomic DNA, where chromatin has been implicated in restricting its enzymatic activity. However, the structural basis for inhibition of cGAS by chromatin remains unknown. Here we present the cryo-electron microscopy structure of human cGAS bound to nucleosomes. cGAS makes extensive contacts with both the acidic patch of the histone H2A-H2B heterodimer and nucleosomal DNA. The structural and complementary biochemical analysis also find cGAS engaged to a second nucleosome in trans. Mechanistically, binding of the nucleosome locks cGAS into a monomeric state, in which steric hindrance suppresses spurious activation by genomic DNA. We find that mutations to the cGAS-acidic patch interface are sufficient to abolish the inhibitory effect of nucleosomes in vitro and to unleash the activity of cGAS on genomic DNA in living cells. Our work uncovers the structural basis of the interaction between cGAS and chromatin and details a mechanism that permits self-non-self discrimination of genomic DNA by cGAS.
リンクNature / PubMed:32911482
手法EM (単粒子)
解像度3.15 - 5.1 Å
構造データ

10694

6y5d

EMDB-10694, PDB-6y5d:
Structure of human cGAS (K394E) bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

10695

6y5e

EMDB-10695, PDB-6y5e:
Structure of human cGAS (K394E) bound to the nucleosome (focused refinement of cGAS-NCP subcomplex)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.15 Å

EMDB-11005:
Structure of human cGAS bound to the nucleosome (focused refinement of cGAS-NCP subcomplex)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

EMDB-11006:
Structure of human cGAS bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.1 Å

化合物

ChemComp-PTD:
PENTANEDIAL / グルタルアルデヒド / グルタルアルデヒド

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / cGAS / STING / Nucleosome (ヌクレオソーム) / Innate Immunity (自然免疫系) / cGMP-AMP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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