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タイトルStructures of closed and open conformations of dimeric human ATM.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 3, Issue 5, Page e1700933, Year 2017
掲載日2017年5月10日
著者Domagoj Baretić / Hannah K Pollard / David I Fisher / Christopher M Johnson / Balaji Santhanam / Caroline M Truman / Tomas Kouba / Alan R Fersht / Christopher Phillips / Roger L Williams /
PubMed 要旨ATM (ataxia-telangiectasia mutated) is a phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) best known for its role in DNA damage response. ATM also functions in oxidative stress response, ...ATM (ataxia-telangiectasia mutated) is a phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) best known for its role in DNA damage response. ATM also functions in oxidative stress response, insulin signaling, and neurogenesis. Our electron cryomicroscopy (cryo-EM) suggests that human ATM is in a dynamic equilibrium between closed and open dimers. In the closed state, the PIKK regulatory domain blocks the peptide substrate-binding site, suggesting that this conformation may represent an inactive or basally active enzyme. The active site is held in this closed conformation by interaction with a long helical hairpin in the TRD3 (tetratricopeptide repeats domain 3) domain of the symmetry-related molecule. The open dimer has two protomers with only a limited contact interface, and it lacks the intermolecular interactions that block the peptide-binding site in the closed dimer. This suggests that the open conformation may be more active. The ATM structure shows the detailed topology of the regulator-interacting N-terminal helical solenoid. The ATM conformational dynamics shown by the structures represent an important step in understanding the enzyme regulation.
リンクSci Adv / PubMed:28508083 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.4 - 11.5 Å
構造データ

EMDB-3668:
Closed dimer (C2) of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

3669

5np0

EMDB-3669: Closed dimer (C1) of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
PDB-5np0: Closed dimer of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.7 Å

EMDB-3670:
Closed dimer Pincer-FATKIN of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

EMDB-3671:
Open dimer of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.5 Å

3672

5np1

EMDB-3672, PDB-5np1:
Open protomer of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.7 Å

EMDB-3673:
Open protomer Pincer-FATKIN of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / PIKK / kinase (キナーゼ) / DNA-repair / HEAT-repeats / TRANSFERASE (転移酵素) / FAT / MRN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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