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タイトルThe NuA4 Core Complex Acetylates Nucleosomal Histone H4 through a Double Recognition Mechanism.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 63, Issue 6, Page 965-975, Year 2016
掲載日2016年9月15日
著者Peng Xu / Chengmin Li / Zhihong Chen / Shuanying Jiang / Shilong Fan / Jiawei Wang / Junbiao Dai / Ping Zhu / Zhucheng Chen /
PubMed 要旨NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal ...NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal structures of the NuA4 core complex and a cryoelectron microscopy structure with the nucleosome. The structures show that the histone-binding pocket of the enzyme is rearranged, suggesting its activation. The enzyme binds the histone tail mainly through the target lysine residue, with a preference for a small residue at the -1 position. The complex engages the nucleosome at the dish face and orients its catalytic pocket close to the H4 tail to achieve selective acetylation. The combined data reveal a space-sequence double recognition mechanism of the histone tails by a modifying enzyme in the context of the nucleosome.
リンクMol Cell / PubMed:27594449
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.7 - 7.9 Å
構造データ

EMDB-9536:
Structure of NuA4 core complex binds with the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.9 Å

PDB-5j9q:
Crystal structure of the NuA4 core complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.25 Å

PDB-5j9t:
Crystal structure of the NuA4 core complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.7 Å

PDB-5j9u:
Crystal structure of the NuA4 core complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.95 Å

PDB-5j9w:
Crystal structure of the NuA4 core complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER / 水

ChemComp-ACO:
ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA

由来
  • Pichia norvegensis (酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NuA4 / nucleosome (ヌクレオソーム) / histone (ヒストン) / acetylation (アセチル化)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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