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Structure paper

タイトルStructural studies of two rhinovirus serotypes complexed with fragments of their cellular receptor.
ジャーナル・号・ページEMBO J, Vol. 18, Issue 22, Page 6249-6259, Year 1999
掲載日1999年11月15日
著者P R Kolatkar / J Bella / N H Olson / C M Bator / T S Baker / M G Rossmann /
PubMed 要旨Two human rhinovirus serotypes complexed with two- and five-domain soluble fragments of the cellular receptor, intercellular adhesion molecule-1, have been investigated by X-ray crystallographic ...Two human rhinovirus serotypes complexed with two- and five-domain soluble fragments of the cellular receptor, intercellular adhesion molecule-1, have been investigated by X-ray crystallographic analyses of the individual components and by cryo-electron microscopy of the complexes. The three-dimensional image reconstructions provide a molecular envelope within which the crystal structures of the viruses and the receptor fragments can be positioned with accuracy. The N-terminal domain of the receptor binds to the rhinovirus 'canyon' surrounding the icosahedral 5-fold axes. Fitting of molecular models into the image reconstruction density identified the residues on the virus that interact with those on the receptor surface, demonstrating complementarity of the electrostatic patterns for the tip of the N-terminal receptor domain and the floor of the canyon. The complexes seen in the image reconstructions probably represent the first stage of a multistep binding process. A mechanism is proposed for the subsequent viral uncoating process.
リンクEMBO J / PubMed:10562537 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.25 - 28 Å
構造データ

PDB-1d3e:
CRYO-EM STRUCTURE OF HUMAN RHINOVIRUS 16 (HRV16) COMPLEXED WITH A TWO-DOMAIN FRAGMENT OF ITS CELLULAR RECEPTOR, INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1 (D1D2-ICAM-1). IMPLICATIONS FOR VIRUS-RECEPTOR INTERACTIONS. ALPHA CARBONS ONLY
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 28.0 Å

PDB-1d3i:
CRYO-EM STRUCTURE OF HUMAN RHINOVIRUS 14 (HRV14) COMPLEXED WITH A TWO-DOMAIN FRAGMENT OF ITS CELLULAR RECEPTOR, INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1 (D1D2-ICAM-1). IMPLICATIONS FOR VIRUS-RECEPTOR INTERACTIONS. ALPHA CARBONS ONLY
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 26.0 Å

PDB-1d3l:
D1D2-ICAM-1 FULLY GLYCOSYLATED, VARIATION OF D1-D2 INTERDOMAIN ANGLE IN DIFFERENT CRYSTAL STRUCTURES.
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.25 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • human rhinovirus sp. (ライノウイルス)
キーワードVirus/Receptor / HUMAN RHINOVIRUS (ライノウイルス) / HRV16 / ICAM-1 (ICAM-1) / FITTING OF X-RAY STRUCTURES INTO CRYO-EM RECONSTRUCTIONS / COMMON COLD / VIRUS UNCOATING / VIRUS/ VIRAL PROTEIN / RHINOVIRUS-RECEPTOR COMPLEX / Icosahedral virus / Virus-Receptor COMPLEX / HRV14 / CELL ADHESION (細胞接着) / RHINOVIRUS RECEPTOR / ADHESION PROTEIN (接着) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / IMMUNOGLOBULIN FOLD

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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