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タイトルStructural insights into thermostabilization of leucine dehydrogenase from its atomic structure by cryo-electron microscopy.
ジャーナル・号・ページJ Struct Biol, Vol. 205, Issue 1, Page 11-21, Year 2019
掲載日2019年1月1日
著者Hiroki Yamaguchi / Akiko Kamegawa / Kunio Nakata / Tatsuki Kashiwagi / Toshimi Mizukoshi / Yoshinori Fujiyoshi / Kazutoshi Tani /
PubMed 要旨Leucine dehydrogenase (LDH, EC 1.4.1.9) is a NAD-dependent oxidoreductase that catalyzes the deamination of branched-chain l-amino acids (BCAAs). LDH of Geobacillus stearothermophilus (GstLDH) is a ...Leucine dehydrogenase (LDH, EC 1.4.1.9) is a NAD-dependent oxidoreductase that catalyzes the deamination of branched-chain l-amino acids (BCAAs). LDH of Geobacillus stearothermophilus (GstLDH) is a highly thermostable enzyme that has been applied for the quantification or production of BCAAs. Here the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of apo and NAD-bound LDH are reported at 3.0 and 3.2 Å resolution, respectively. On comparing the structures, the two overall structures are almost identical, but it was observed that the partial conformational change was triggered by the interaction between Ser147 and the nicotinamide moiety of NAD. NAD binding also enhanced the strength of oligomerization interfaces formed by the core domains. Such additional interdomain interaction is in good agreement with our experimental results showing that the residual activity of NAD-bound form was approximately three times higher than that of the apo form after incubation at 80 °C. In addition, sequence comparison of three structurally known LDHs indicated a set of candidates for site-directed mutagenesis to improve thermostability. Subsequent mutation analysis actually revealed that non-conserved residues, including Ala94, Tyr127, and the C-terminal region, are crucial for oligomeric thermostability.
リンクJ Struct Biol / PubMed:30543982
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.2 Å
構造データ

9590

6acf

EMDB-9590, PDB-6acf:
structure of leucine dehydrogenase from Geobacillus stearothermophilus by cryo-EM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

9592

6ach

EMDB-9592, PDB-6ach:
Structure of NAD+-bound leucine dehydrogenase from Geobacillus stearothermophilus by cryo-EM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

由来
  • geobacillus stearothermophilus 10 (Bacillus stearothermophilus)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / LEUCINE DEHYDROGENSE / NAD/LEUCINE BINDING / APO FORM / HOLO FORM

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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