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タイトルThe AAA ATPase Vps4 binds ESCRT-III substrates through a repeating array of dipeptide-binding pockets.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 6, Year 2017
掲載日2017年11月22日
著者Han Han / Nicole Monroe / Wesley I Sundquist / Peter S Shen / Christopher P Hill /
PubMed 要旨The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now ...The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now report a 3.2 Å structure of Vps4 bound to an ESCRT-III peptide substrate. The new structure reveals that the peptide approximates a β-strand conformation whose helical symmetry matches that of the five Vps4 subunits it contacts directly. Adjacent Vps4 subunits make equivalent interactions with successive substrate dipeptides through two distinct classes of side chain binding pockets formed primarily by Vps4 pore loop 1. These pockets accommodate a wide range of residues, while main chain hydrogen bonds may help dictate substrate-binding orientation. The structure supports a 'conveyor belt' model of translocation in which ATP binding allows a Vps4 subunit to join the growing end of the helix and engage the substrate, while hydrolysis and release promotes helix disassembly and substrate release at the lagging end.
リンクElife / PubMed:29165244 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 6.2 Å
構造データ

EMDB-8887, PDB-6ap1, PDB-6bmf:
Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-8888:
Unsharpened Map of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

EMDB-8889:
Focused classification map for high position subunit F of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-8890:
Focused classification map for low position subunit F of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-8891:
Focused classification map for VSL dimer bridging Subunit A and B of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

EMDB-8892:
Focused classification map for VSL dimer bridging Subunit B and C of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

EMDB-8893:
Focused classification map for VSL dimer bridging Subunit C and D of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-8894:
Focused classification map for VSL dimer bridging Subunit D and E of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

EMDB-8895:
Focused classification map for VSL dimer bridging Subunit E and F of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

EMDB-8896:
Focused classification map for VSL dimer bridging Subunit F and A of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.2 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • pseudomonas aeruginosa (strain atcc 15692 / dsm 22644 / cip 104116 / jcm 14847 / lmg 12228 / 1c / prs 101 / pao1) (緑膿菌)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Vps4 / ESCRT (ESCRT) / Vta1 / AAA ATPase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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