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タイトルStructure and mutagenesis reveal essential capsid protein interactions for KSHV replication.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 553, Issue 7689, Page 521-525, Year 2018
掲載日2018年1月25日
著者Xinghong Dai / Danyang Gong / Hanyoung Lim / Jonathan Jih / Ting-Ting Wu / Ren Sun / Z Hong Zhou /
PubMed 要旨Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) causes Kaposi's sarcoma, a cancer that commonly affects patients with AIDS and which is endemic in sub-Saharan Africa. The KSHV capsid is highly ...Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) causes Kaposi's sarcoma, a cancer that commonly affects patients with AIDS and which is endemic in sub-Saharan Africa. The KSHV capsid is highly pressurized by its double-stranded DNA genome, as are the capsids of the eight other human herpesviruses. Capsid assembly and genome packaging of herpesviruses are prone to interruption and can therefore be targeted for the structure-guided development of antiviral agents. However, herpesvirus capsids-comprising nearly 3,000 proteins and over 1,300 Å in diameter-present a formidable challenge to atomic structure determination and functional mapping of molecular interactions. Here we report a 4.2 Å resolution structure of the KSHV capsid, determined by electron-counting cryo-electron microscopy, and its atomic model, which contains 46 unique conformers of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) and the triplex proteins Tri1 and Tri2. Our structure and mutagenesis results reveal a groove in the upper domain of the MCP that contains hydrophobic residues that interact with the SCP, which in turn crosslinks with neighbouring MCPs in the same hexon to stabilize the capsid. Multiple levels of MCP-MCP interaction-including six sets of stacked hairpins lining the hexon channel, disulfide bonds across channel and buttress domains in neighbouring MCPs, and an interaction network forged by the N-lasso domain and secured by the dimerization domain-define a robust capsid that is resistant to the pressure exerted by the enclosed genome. The triplexes, each composed of two Tri2 molecules and a Tri1 molecule, anchor to the capsid floor via a Tri1 N-anchor to plug holes in the MCP network and rivet the capsid floor. These essential roles of the MCP N-lasso and Tri1 N-anchor are verified by serial-truncation mutageneses. Our proof-of-concept demonstration of the use of polypeptides that mimic the smallest capsid protein to inhibit KSHV lytic replication highlights the potential for exploiting the interaction hotspots revealed in our atomic structure to develop antiviral agents.
リンクNature / PubMed:29342139 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.2 Å
構造データ

7047

6b43

EMDB-7047, PDB-6b43:
CryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

由来
  • HHV-8 (ヘルペスウイルス)
  • human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
キーワードVIRUS (ウイルス) / human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス科) / human tumor virus (腫瘍ウイルス) / dsDNA virus capsid assembly / HK97-like fold

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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