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タイトル3.3-Å resolution cryo-EM structure of human ribonucleotide reductase with substrate and allosteric regulators bound.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 7, Year 2018
掲載日2018年2月20日
著者Edward J Brignole / Kuang-Lei Tsai / Johnathan Chittuluru / Haoran Li / Yimon Aye / Pawel A Penczek / JoAnne Stubbe / Catherine L Drennan / Francisco Asturias /
PubMed 要旨Ribonucleotide reductases (RNRs) convert ribonucleotides into deoxyribonucleotides, a reaction essential for DNA replication and repair. Human RNR requires two subunits for activity, the α subunit ...Ribonucleotide reductases (RNRs) convert ribonucleotides into deoxyribonucleotides, a reaction essential for DNA replication and repair. Human RNR requires two subunits for activity, the α subunit contains the active site, and the β subunit houses the radical cofactor. Here, we present a 3.3-Å resolution structure by cryo-electron microscopy (EM) of a dATP-inhibited state of human RNR. This structure, which was determined in the presence of substrate CDP and allosteric regulators ATP and dATP, has three α units arranged in an α ring. At near-atomic resolution, these data provide insight into the molecular basis for CDP recognition by allosteric specificity effectors dATP/ATP. Additionally, we present lower-resolution EM structures of human α in the presence of both the anticancer drug clofarabine triphosphate and β. Together, these structures support a model for RNR inhibition in which β is excluded from binding in a radical transfer competent position when α exists as a stable hexamer.
リンクElife / PubMed:29460780 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.3 Å
構造データ

7006

6aui

EMDB-7006, PDB-6aui:
Human ribonucleotide reductase large subunit (alpha) with dATP and CDP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-DTP:
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP / デオキシアデノシン三リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-CDP:
CYTIDINE-5'-DIPHOSPHATE / CDP / シチジン二リン酸

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Ribonucleotide Reductase Electron transfer Radical chemistry Thiyl radical

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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