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タイトルInteraction of PINK1 with nucleotides and kinetin.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 10, Issue 3, Page eadj7408, Year 2024
掲載日2024年1月19日
著者Zhong Yan Gan / Sylvie Callegari / Thanh N Nguyen / Nicholas S Kirk / Andrew Leis / Michael Lazarou / Grant Dewson / David Komander /
PubMed 要旨The ubiquitin kinase PINK1 accumulates on damaged mitochondria to trigger mitophagy, and PINK1 loss-of-function mutations cause early onset Parkinson's disease. Nucleotide analogs such as kinetin ...The ubiquitin kinase PINK1 accumulates on damaged mitochondria to trigger mitophagy, and PINK1 loss-of-function mutations cause early onset Parkinson's disease. Nucleotide analogs such as kinetin triphosphate (KTP) were reported to enhance PINK1 activity and may represent a therapeutic strategy for the treatment of Parkinson's disease. Here, we investigate the interaction of PINK1 with nucleotides, including KTP. We establish a cryo-EM platform exploiting the dodecamer assembly of () PINK1 and determine PINK1 structures bound to AMP-PNP and ADP, revealing conformational changes in the kinase N-lobe that help establish PINK1's ubiquitin binding site. Notably, we find that KTP is unable to bind PINK1 or human () PINK1 due to a steric clash with the kinase "gatekeeper" methionine residue, and mutation to Ala or Gly is required for PINK1 to bind and use KTP as a phosphate donor in ubiquitin phosphorylation and mitophagy. PINK1 M318G can be used to conditionally uncouple PINK1 stabilization and activity on mitochondria.
リンクSci Adv / PubMed:38241364 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.75 - 3.13 Å
構造データ

42804

8uyf

EMDB-42804, PDB-8uyf:
Structure of nucleotide-free Pediculus humanus (Ph) PINK1 dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.75 Å

42806

8uyh

EMDB-42806, PDB-8uyh:
Structure of AMP-PNP-bound Pediculus humanus (Ph) PINK1 dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.84 Å

42807

8uyi

EMDB-42807, PDB-8uyi:
Structure of ADP-bound and phosphorylated Pediculus humanus (Ph) PINK1 dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

化合物

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

由来
  • pediculus humanus corporis (キモノジラミ)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PINK1 / Kinase (キナーゼ) / Mitophagy (マイトファジー) / Parkinson's Disease (パーキンソン病) / Ubiquitin (ユビキチン) / Phosphorylation (リン酸化) / Phospho-ubiquitin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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