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Structure paper

タイトルStructural and kinetic analysis of the COP9-Signalosome activation and the cullin-RING ubiquitin ligase deneddylation cycle.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 5, Year 2016
掲載日2016年3月31日
著者Ruzbeh Mosadeghi / Kurt M Reichermeier / Martin Winkler / Anne Schreiber / Justin M Reitsma / Yaru Zhang / Florian Stengel / Junyue Cao / Minsoo Kim / Michael J Sweredoski / Sonja Hess / Alexander Leitner / Ruedi Aebersold / Matthias Peter / Raymond J Deshaies / Radoslav I Enchev /
PubMed 要旨The COP9-Signalosome (CSN) regulates cullin-RING ubiquitin ligase (CRL) activity and assembly by cleaving Nedd8 from cullins. Free CSN is autoinhibited, and it remains unclear how it becomes ...The COP9-Signalosome (CSN) regulates cullin-RING ubiquitin ligase (CRL) activity and assembly by cleaving Nedd8 from cullins. Free CSN is autoinhibited, and it remains unclear how it becomes activated. We combine structural and kinetic analyses to identify mechanisms that contribute to CSN activation and Nedd8 deconjugation. Both CSN and neddylated substrate undergo large conformational changes upon binding, with important roles played by the N-terminal domains of Csn2 and Csn4 and the RING domain of Rbx1 in enabling formation of a high affinity, fully active complex. The RING domain is crucial for deneddylation, and works in part through conformational changes involving insert-2 of Csn6. Nedd8 deconjugation and re-engagement of the active site zinc by the autoinhibitory Csn5 glutamate-104 diminish affinity for Cul1/Rbx1 by ~100-fold, resulting in its rapid ejection from the active site. Together, these mechanisms enable a dynamic deneddylation-disassembly cycle that promotes rapid remodeling of the cellular CRL network.
リンクElife / PubMed:27031283 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.2 Å
構造データ

EMDB-3401:
Electron cryo-microscopy of CSN-SCF-N8 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.2 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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