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タイトルStructural Insights into Porphyrin Recognition by the Human ATP-Binding Cassette Transporter ABCB6.
ジャーナル・号・ページMol Cells, Vol. 45, Issue 8, Page 575-587, Year 2022
掲載日2022年8月31日
著者Songwon Kim / Sang Soo Lee / Jun Gyou Park / Ji Won Kim / Seulgi Ju / Seung Hun Choi / Subin Kim / Na Jin Kim / Semi Hong / Jin Young Kang / Mi Sun Jin /
PubMed 要旨Human ABCB6 is an ATP-binding cassette transporter that regulates heme biosynthesis by translocating various porphyrins from the cytoplasm into the mitochondria. Here we report the cryo-electron ...Human ABCB6 is an ATP-binding cassette transporter that regulates heme biosynthesis by translocating various porphyrins from the cytoplasm into the mitochondria. Here we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human ABCB6 with its substrates, coproporphyrin III (CPIII) and hemin, at 3.5 and 3.7 Å resolution, respectively. Metalfree porphyrin CPIII binds to ABCB6 within the central cavity, where its propionic acids form hydrogen bonds with the highly conserved Y550. The resulting structure has an overall fold similar to the inward-facing apo structure, but the two nucleotide-binding domains (NBDs) are slightly closer to each other. In contrast, when ABCB6 binds a metal-centered porphyrin hemin in complex with two glutathione molecules (1 hemin: 2 glutathione), the two NBDs end up much closer together, aligning them to bind and hydrolyze ATP more efficiently. In our structures, a glycine-rich and highly flexible "bulge" loop on TM helix 7 undergoes significant conformational changes associated with substrate binding. Our findings suggest that ABCB6 utilizes at least two distinct mechanisms to fine-tune substrate specificity and transport efficiency.
リンクMol Cells / PubMed:35950458 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 3.6 Å
構造データ

30790

7dny

EMDB-30790, PDB-7dny:
Cryo-EM structure of the human ABCB6 (coproporphyrin III-bound)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

30791

7dnz

EMDB-30791, PDB-7dnz:
Cryo-EM structure of the human ABCB6 (Hemin and GSH-bound)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

ChemComp-HT9:
coproporphyrin III

ChemComp-GSH:
GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Heme B

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ABCB6 / heme transporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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