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タイトルStructure and mechanism of the Rubisco-assembly chaperone Raf1.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 22, Issue 9, Page 720-728, Year 2015
掲載日2015年8月3日
著者Thomas Hauser / Javaid Y Bhat / Goran Miličić / Petra Wendler / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
PubMed 要旨Biogenesis of the photosynthetic enzyme Rubisco, a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, requires assembly chaperones. Here we analyzed the role of Rubisco accumulation ...Biogenesis of the photosynthetic enzyme Rubisco, a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, requires assembly chaperones. Here we analyzed the role of Rubisco accumulation factor1 (Raf1), a dimer of ∼40-kDa subunits. We find that Raf1 from Synechococcus elongatus acts downstream of chaperonin-assisted RbcL folding by stabilizing RbcL antiparallel dimers for assembly into RbcL8 complexes with four Raf1 dimers bound. Raf1 displacement by RbcS results in holoenzyme formation. Crystal structures show that Raf1 from Arabidopsis thaliana consists of a β-sheet dimerization domain and a flexibly linked α-helical domain. Chemical cross-linking and EM reconstruction indicate that the β-domains bind along the equator of each RbcL2 unit, and the α-helical domains embrace the top and bottom edges of RbcL2. Raf1 fulfills a role similar to that of the assembly chaperone RbcX, thus suggesting that functionally redundant factors ensure efficient Rubisco biogenesis.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:26237510
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.954 - 24.8 Å
構造データ

EMDB-3051:
Structure and mechanism of the Rubisco assembly chaperone Raf1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 24.8 Å

EMDB-3052:
Structure and mechanism of the Rubisco assembly chaperone Raf1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 21.4 Å

EMDB-3053:
Structure and mechanism of the Rubisco assembly chaperone Raf1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 24.6 Å

PDB-4wt3:
The N-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabidopsis thaliana
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.954 Å

PDB-4wt4:
The C-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabidopsis thaliana, crystal form I
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.81 Å

PDB-4wt5:
The C-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabidopsis thaliana, crystal form II
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.568 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER /

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

由来
  • Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
  • Synechococcus elongatus PCC 6301 (バクテリア)
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / assembly chaperone

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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