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タイトルStructural characterization of the interaction of Ubp6 with the 26S proteasome.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 112, Issue 28, Page 8626-8631, Year 2015
掲載日2015年7月14日
著者Antje Aufderheide / Florian Beck / Florian Stengel / Michaela Hartwig / Andreas Schweitzer / Günter Pfeifer / Alfred L Goldberg / Eri Sakata / Wolfgang Baumeister / Friedrich Förster /
PubMed 要旨In eukaryotic cells, the 26S proteasome is responsible for the regulated degradation of intracellular proteins. Several cofactors interact transiently with this large macromolecular machine and ...In eukaryotic cells, the 26S proteasome is responsible for the regulated degradation of intracellular proteins. Several cofactors interact transiently with this large macromolecular machine and modulate its function. The deubiquitylating enzyme ubiquitin C-terminal hydrolase 6 [Ubp6; ubiquitin-specific protease (USP) 14 in mammals] is the most abundant proteasome-interacting protein and has multiple roles in regulating proteasome function. Here, we investigate the structural basis of the interaction between Ubp6 and the 26S proteasome in the presence and absence of the inhibitor ubiquitin aldehyde. To this end we have used single-particle electron cryomicroscopy in combination with cross-linking and mass spectrometry. Ubp6 binds to the regulatory particle non-ATPase (Rpn) 1 via its N-terminal ubiquitin-like domain, whereas its catalytic USP domain is positioned variably. Addition of ubiquitin aldehyde stabilizes the binding of the USP domain in a position where it bridges the proteasome subunits Rpn1 and the regulatory particle triple-A ATPase (Rpt) 1. The USP domain binds to Rpt1 in the immediate vicinity of the Ubp6 active site, which may effect its activation. The catalytic triad is positioned in proximity to the mouth of the ATPase module and to the deubiquitylating enzyme Rpn11, strongly implying their functional linkage. On the proteasome side, binding of Ubp6 favors conformational switching of the 26S proteasome into an intermediate-energy conformational state, in particular upon the addition of ubiquitin aldehyde. This modulation of the conformational space of the 26S proteasome by Ubp6 explains the effects of Ubp6 on the kinetics of proteasomal degradation.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:26130806 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度9.5 Å
構造データ

3034

5a5b

EMDB-3034, PDB-5a5b:
Structure of the 26S proteasome-Ubp6 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.5 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / CONFORMATIONAL SWITCHING / PROTEIN DEGRADATION (タンパク質分解) / PROTEOSTASIS / QUALITY CONTROL (品質管理) / UBP6 / USP14

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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