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タイトルCryo-EM Structure of a Kinetically Trapped Dodecameric Portal Protein from the Pseudomonas-phage PaP3.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 434, Issue 9, Page 167537, Year 2022
掲載日2022年5月15日
著者Chun-Feng David Hou / Nicholas A Swanson / Fenglin Li / Ruoyu Yang / Ravi K Lokareddy / Gino Cingolani /
PubMed 要旨Portal proteins are dodecameric assemblies that occupy a unique 5-fold vertex of the icosahedral capsid of tailed bacteriophages and herpesviruses. The portal vertex interrupts the icosahedral ...Portal proteins are dodecameric assemblies that occupy a unique 5-fold vertex of the icosahedral capsid of tailed bacteriophages and herpesviruses. The portal vertex interrupts the icosahedral symmetry, and in vivo, its assembly and incorporation in procapsid are controlled by the scaffolding protein. Ectopically expressed portal oligomers are polymorphic in solution, and portal rings built by a different number of subunits have been documented in the literature. In this paper, we describe the cryo-EM structure of the portal protein from the Pseudomonas-phage PaP3, which we determined at 3.4 Å resolution. Structural analysis revealed a dodecamer with helical rather than rotational symmetry, which we hypothesize is kinetically trapped. The helical assembly was stabilized by local mispairing of portal subunits caused by the slippage of crown and barrel helices that move like a lever with respect to the portal body. Removing the C-terminal barrel promoted assembly of undecameric and dodecameric rings with quasi-rotational symmetry, suggesting that the barrel contributes to subunits mispairing. However, ΔC-portal rings were intrinsically asymmetric, with most particles having one open portal subunit interface. Together, these data expand the structural repertoire of viral portal proteins to Pseudomonas-phages and shed light on the unexpected plasticity of the portal protein quaternary structure.
リンクJ Mol Biol / PubMed:35278476 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 6.24 Å
構造データ

25500

7sxk

EMDB-25500, PDB-7sxk:
Kinetically trapped Pseudomonas-phage PaP3 portal protein - Full Length
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

25521

7sya

EMDB-25521, PDB-7sya:
Kinetically trapped Pseudomonas-phage PaP3 portal protein - Full Length
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

25560

7sz4

EMDB-25560, PDB-7sz4:
Kinetically trapped Pseudomonas-phage PaP3 portal protein - delta barrel mutant class-2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

25562

7sz6

EMDB-25562, PDB-7sz6:
Kinetically trapped Pseudomonas-phage PaP3 portal protein - delta barrel mutant class-3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.24 Å

EMDB-25572: Pseudomonas phage PaP3 portal protein, delta-C terminal homo-dodecamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

由来
  • pseudomonas virus pap3 (ウイルス)
  • Phage PaP3 (ファージ)
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / portal protein / dodecamer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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