[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルHydrophobic interactions dominate the recognition of a KRAS G12V neoantigen.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 5063, Year 2023
掲載日2023年8月21日
著者Katharine M Wright / Sarah R DiNapoli / Michelle S Miller / P Aitana Azurmendi / Xiaowei Zhao / Zhiheng Yu / Mayukh Chakrabarti / WuXian Shi / Jacqueline Douglass / Michael S Hwang / Emily Han-Chung Hsiue / Brian J Mog / Alexander H Pearlman / Suman Paul / Maximilian F Konig / Drew M Pardoll / Chetan Bettegowda / Nickolas Papadopoulos / Kenneth W Kinzler / Bert Vogelstein / Shibin Zhou / Sandra B Gabelli /
PubMed 要旨Specificity remains a major challenge to current therapeutic strategies for cancer. Mutation associated neoantigens (MANAs) are products of genetic alterations, making them highly specific ...Specificity remains a major challenge to current therapeutic strategies for cancer. Mutation associated neoantigens (MANAs) are products of genetic alterations, making them highly specific therapeutic targets. MANAs are HLA-presented (pHLA) peptides derived from intracellular mutant proteins that are otherwise inaccessible to antibody-based therapeutics. Here, we describe the cryo-EM structure of an antibody-MANA pHLA complex. Specifically, we determine a TCR mimic (TCRm) antibody bound to its MANA target, the KRAS peptide presented by HLA-A*03:01. Hydrophobic residues appear to account for the specificity of the mutant G12V residue. We also determine the structure of the wild-type G12 peptide bound to HLA-A*03:01, using X-ray crystallography. Based on these structures, we perform screens to validate the key residues required for peptide specificity. These experiments led us to a model for discrimination between the mutant and the wild-type peptides presented on HLA-A*03:01 based exclusively on hydrophobic interactions.
リンクNat Commun / PubMed:37604828 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.594 - 3.14 Å
構造データ

25427

7stf

EMDB-25427, PDB-7stf:
Structure of KRAS G12V/HLA-A*03:01 in complex with antibody fragment V2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.14 Å

PDB-8dvg:
Structure of KRAS WT(7-16)-HLA-A*03:01
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.594 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Complex / MHC-I (MHCクラスI分子) / KRAS (KRAS) / HLA-A3 / immunotherapy (免疫療法)

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る