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タイトルStructures of tweety homolog proteins TTYH2 and TTYH3 reveal a Ca-dependent switch from intra- to intermembrane dimerization.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 12, Issue 1, Page 6913, Year 2021
掲載日2021年11月25日
著者Baobin Li / Christopher M Hoel / Stephen G Brohawn /
PubMed 要旨Tweety homologs (TTYHs) comprise a conserved family of transmembrane proteins found in eukaryotes with three members (TTYH1-3) in vertebrates. They are widely expressed in mammals including at high ...Tweety homologs (TTYHs) comprise a conserved family of transmembrane proteins found in eukaryotes with three members (TTYH1-3) in vertebrates. They are widely expressed in mammals including at high levels in the nervous system and have been implicated in cancers and other diseases including epilepsy, chronic pain, and viral infections. TTYHs have been reported to form Ca- and cell volume-regulated anion channels structurally distinct from any characterized protein family with potential roles in cell adhesion, migration, and developmental signaling. To provide insight into TTYH family structure and function, we determined cryo-EM structures of Mus musculus TTYH2 and TTYH3 in lipid nanodiscs. TTYH2 and TTYH3 adopt a previously unobserved fold which includes an extended extracellular domain with a partially solvent exposed pocket that may be an interaction site for hydrophobic molecules. In the presence of Ca, TTYH2 and TTYH3 form homomeric cis-dimers bridged by extracellularly coordinated Ca. Strikingly, in the absence of Ca, TTYH2 forms trans-dimers that span opposing membranes across a ~130 Å intermembrane space as well as a monomeric state. All TTYH structures lack ion conducting pathways and we do not observe TTYH2-dependent channel activity in cells. We conclude TTYHs are not pore forming subunits of anion channels and their function may involve Ca-dependent changes in quaternary structure, interactions with hydrophobic molecules near the extracellular membrane surface, and/or association with additional protein partners.
リンクNat Commun / PubMed:34824283 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.23 - 3.96 Å
構造データ

24688

7rtt

EMDB-24688, PDB-7rtt:
Cryo-EM structure of a TTYH2 cis-dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

24689

7rtu

EMDB-24689, PDB-7rtu:
Cryo-EM structure of a TTYH2 trans-dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.89 Å

24690

7rtv

EMDB-24690, PDB-7rtv:
Cryo-EM structure of monomeric TTYH2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.96 Å

24691

7rtw

EMDB-24691, PDB-7rtw:
Cryo-EM structure of a TTYH3 cis-dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.23 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / TTYH2 / Cisdimer / monomer (モノマー) / momomer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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