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タイトルStructure of Hsp90-Hsp70-Hop-GR reveals the Hsp90 client-loading mechanism.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 601, Issue 7893, Page 460-464, Year 2022
掲載日2021年12月22日
著者Ray Yu-Ruei Wang / Chari M Noddings / Elaine Kirschke / Alexander G Myasnikov / Jill L Johnson / David A Agard /
PubMed 要旨Maintaining a healthy proteome is fundamental for the survival of all organisms. Integral to this are Hsp90 and Hsp70, molecular chaperones that together facilitate the folding, remodelling and ...Maintaining a healthy proteome is fundamental for the survival of all organisms. Integral to this are Hsp90 and Hsp70, molecular chaperones that together facilitate the folding, remodelling and maturation of the many 'client proteins' of Hsp90. The glucocorticoid receptor (GR) is a model client protein that is strictly dependent on Hsp90 and Hsp70 for activity. Chaperoning GR involves a cycle of inactivation by Hsp70; formation of an inactive GR-Hsp90-Hsp70-Hop 'loading' complex; conversion to an active GR-Hsp90-p23 'maturation' complex; and subsequent GR release. However, to our knowledge, a molecular understanding of this intricate chaperone cycle is lacking for any client protein. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the GR-loading complex, in which Hsp70 loads GR onto Hsp90, uncovering the molecular basis of direct coordination by Hsp90 and Hsp70. The structure reveals two Hsp70 proteins, one of which delivers GR and the other scaffolds the Hop cochaperone. Hop interacts with all components of the complex, including GR, and poises Hsp90 for subsequent ATP hydrolysis. GR is partially unfolded and recognized through an extended binding pocket composed of Hsp90, Hsp70 and Hop, revealing the mechanism of GR loading and inactivation. Together with the GR-maturation complex structure, we present a complete molecular mechanism of chaperone-dependent client remodelling, and establish general principles of client recognition, inhibition, transfer and activation.
リンクNature / PubMed:34937942 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.46 - 3.85 Å
構造データ

23050

7kw7

EMDB-23050, PDB-7kw7:
Atomic cryoEM structure of Hsp90-Hsp70-Hop-GR
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.57 Å

EMDB-23051:
Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR client-loading complex: Hsp90-CTDs:Hop-DP2:GR-Helix1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.46 Å

EMDB-23053:
Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90A-NTD-MD:Hsp70C-NBD
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.77 Å

EMDB-23054:
Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90B-NTD-MD:Hsp70D-NBD
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.53 Å

EMDB-23055:
Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp70D-NBD:Hop-TPR2A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

EMDB-23056:
Focused map of the Hsp90-Hsp70-Hop-GR complex: Hsp90B-NTD-MD:Hsp70D-NBD:Hop-TPR2A-TPR2B-DP2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.85 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-K:
Unknown entry / カリウムカチオン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Client-loading

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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