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タイトルPhage G Structure at 6.1 Å Resolution, Condensed DNA, and Host Identity Revision to a Lysinibacillus.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 432, Issue 14, Page 4139-4153, Year 2020
掲載日2020年6月26日
著者Brenda González / Lyman Monroe / Kunpeng Li / Rui Yan / Elena Wright / Thomas Walter / Daisuke Kihara / Susan T Weintraub / Julie A Thomas / Philip Serwer / Wen Jiang /
PubMed 要旨Phage G has the largest capsid and genome of any known propagated phage. Many aspects of its structure, assembly, and replication have not been elucidated. Herein, we present the dsDNA-packed and ...Phage G has the largest capsid and genome of any known propagated phage. Many aspects of its structure, assembly, and replication have not been elucidated. Herein, we present the dsDNA-packed and empty phage G capsid at 6.1 and 9 Å resolution, respectively, using cryo-EM for structure determination and mass spectrometry for protein identification. The major capsid protein, gp27, is identified and found to share the HK97-fold universally conserved in all previously solved dsDNA phages. Trimers of the decoration protein, gp26, sit on the 3-fold axes and are thought to enhance the interactions of the hexameric capsomeres of gp27, for other phages encoding decoration proteins. Phage G's decoration protein is longer than what has been reported in other phages, and we suspect the extra interaction surface area helps stabilize the capsid. We identified several additional capsid proteins, including a candidate for the prohead protease responsible for processing gp27. Furthermore, cryo-EM reveals a range of partially full, condensed DNA densities that appear to have no contact with capsid shell. Three analyses confirm that the phage G host is a Lysinibacillus, and not Bacillus megaterium: identity of host proteins in our mass spectrometry analyses, genome sequence of the phage G host, and host range of phage G.
リンクJ Mol Biol / PubMed:32454153 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度6.1 - 9.0 Å
構造データ

21695

6wkk

EMDB-21695: Full phage G capsid cryoEM structure at 6.1 Angstrom resolution
PDB-6wkk: Phage G gp27 major capsid proteins and gp26 decoration proteins
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.1 Å

EMDB-21702:
Empty phage G cryoEM capsid structure at 9 Angstrom resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.0 Å

由来
  • bacillus virus g (ウイルス)
キーワードVIRUS (ウイルス) / phage G / major capsid protein / decoration protein / capsid (カプシド) / icosahedral (二十面体) / gp26 / gp27

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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