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タイトルHeterogeneity in human hippocampal CaMKII transcripts reveals allosteric hub-dependent regulation.
ジャーナル・号・ページSci Signal, Vol. 13, Issue 641, Year 2020
掲載日2020年7月21日
著者Roman Sloutsky / Noelle Dziedzic / Matthew J Dunn / Rachel M Bates / Ana P Torres-Ocampo / Sivakumar Boopathy / Brendan Page / John G Weeks / Luke H Chao / Margaret M Stratton /
PubMed 要旨Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) plays a central role in Ca signaling throughout the body. In the hippocampus, CaMKII is required for learning and memory. Vertebrate genomes ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) plays a central role in Ca signaling throughout the body. In the hippocampus, CaMKII is required for learning and memory. Vertebrate genomes encode four CaMKII homologs: CaMKIIα, CaMKIIβ, CaMKIIγ, and CaMKIIδ. All CaMKIIs consist of a kinase domain, a regulatory segment, a variable linker region, and a hub domain, which is responsible for oligomerization. The four proteins differ primarily in linker length and composition because of extensive alternative splicing. Here, we report the heterogeneity of CaMKII transcripts in three complex samples of human hippocampus using deep sequencing. We showed that hippocampal cells contain a diverse collection of over 70 CaMKII transcripts from all four CaMKII-encoding genes. We characterized the Ca/CaM sensitivity of hippocampal CaMKII variants spanning a broad range of linker lengths and compositions. The effect of the variable linker on Ca/CaM sensitivity depended on the kinase and hub domains. Moreover, we revealed a previously uncharacterized role for the hub domain as an allosteric regulator of kinase activity, which may provide a pharmacological target for modulating CaMKII activity. Using small-angle x-ray scattering and single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), we present evidence for extensive interactions between the kinase and the hub domains, even in the presence of a 30-residue linker. Together, these data suggest that Ca/CaM sensitivity in CaMKII is homolog dependent and includes substantial contributions from the hub domain. Our sequencing approach, combined with biochemistry, provides insights into understanding the complex pool of endogenous CaMKII splice variants.
リンクSci Signal / PubMed:32694170 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.8 - 6.6 Å
構造データ

21535

6w4o

EMDB-21535, PDB-6w4o:
CaMKII alpha-30 Cryo-EM reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

21536

6w4p

EMDB-21536, PDB-6w4p:
CaMKII alpha-30 Cryo-EM reconstruction - Class B
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.6 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE (転移酵素) / Calcium calmodulin dependent protein kinase II / holoenzyme (酵素) / splicing / SIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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