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タイトルCryo-EM structure of the human MLL1 core complex bound to the nucleosome.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 10, Issue 1, Page 5540, Year 2019
掲載日2019年12月5日
著者Sang Ho Park / Alex Ayoub / Young-Tae Lee / Jing Xu / Hanseong Kim / Wei Zheng / Biao Zhang / Liang Sha / Sojin An / Yang Zhang / Michael A Cianfrocco / Min Su / Yali Dou / Uhn-Soo Cho /
PubMed 要旨Mixed lineage leukemia (MLL) family histone methyltransferases are enzymes that deposit histone H3 Lys4 (K4) mono-/di-/tri-methylation and regulate gene expression in mammals. Despite extensive ...Mixed lineage leukemia (MLL) family histone methyltransferases are enzymes that deposit histone H3 Lys4 (K4) mono-/di-/tri-methylation and regulate gene expression in mammals. Despite extensive structural and biochemical studies, the molecular mechanisms whereby the MLL complexes recognize histone H3K4 within nucleosome core particles (NCPs) remain unclear. Here we report the single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the NCP-bound human MLL1 core complex. We show that the MLL1 core complex anchors to the NCP via the conserved RbBP5 and ASH2L, which interact extensively with nucleosomal DNA and the surface close to the N-terminal tail of histone H4. Concurrent interactions of RbBP5 and ASH2L with the NCP uniquely align the catalytic MLL1 domain at the nucleosome dyad, thereby facilitating symmetrical access to both H3K4 substrates within the NCP. Our study sheds light on how the MLL1 complex engages chromatin and how chromatin binding promotes MLL1 tri-methylation activity.
リンクNat Commun / PubMed:31804488 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.2 - 6.2 Å
構造データ

20512

6pwv

EMDB-20512: Cryo-EM structure of MLL1 in complex with RbBP5 and WDR5 bound to the nucleosome
PDB-6pwv: Cryo-EM structure of MLL1 core complex bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

20513

6pww

EMDB-20513, PDB-6pww:
Cryo-EM structure of MLL1 in complex with RbBP5 and WDR5 bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

20514

6pwx

EMDB-20514, PDB-6pwx:
Cryo-EM structure of RbBP5 bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

化合物

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードHISTONE BINDING/DNA BINDING/DNA / Mixed-Lineage Leukemia / MLL1 / nucleosome (ヌクレオソーム) / histone H3 Lys4 methyltransferase / RbBP5 / WDR5 / HISTONE BINDING-DNA BINDING-DNA complex / ASH2L / DPY30

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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