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Structure paper

タイトルClass I histone deacetylase complex: Structure and functional correlates.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 120, Issue 30, Page e2307598120, Year 2023
掲載日2023年7月25日
著者Xiao Wang / Yannan Wang / Simiao Liu / Yi Zhang / Ke Xu / Liting Ji / Roger D Kornberg / Heqiao Zhang /
PubMed 要旨The Clr6S complex, a class I histone deacetylase complex, functions as a zinc-dependent enzyme to remove acetyl groups from lysine residues in histone tails. We report here the cryo-EM structure of ...The Clr6S complex, a class I histone deacetylase complex, functions as a zinc-dependent enzyme to remove acetyl groups from lysine residues in histone tails. We report here the cryo-EM structure of Clr6S alone and a cryo-EM map of Clr6S in complex with a nucleosome. The active center, revealed at near-atomic resolution, includes features important for catalysis-A water molecule coordinated by zinc, the likely nucleophile for attack on the acetyl-lysine bond, and a loop that may position the substrate for catalysis. The cryo-EM map in the presence of a nucleosome reveals multiple Clr6S-nucleosome contacts and a high degree of relative motion of Clr6S and the nucleosome. Such flexibility may be attributed to interaction at a site in the flexible histone tail and is likely important for the function of the deacetylase, which acts at multiple sites in other histone tails.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:37459529 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 4.6 Å
構造データ

35416

8ifg

EMDB-35416, PDB-8ifg:
Cryo-EM structure of the Clr6S (Clr6-HDAC) complex from S. pombe
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-35417: Clr6 HDAC (Clr6S)-nucleosome complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-36278: Rpd3S-nucleosome (H3K36me3 modified)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
  • schizosaccharomyces pombe (strain 972 / atcc 24843) (分裂酵母)
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Rpd3S / Histone deacetylase (ヒストン脱アセチル化酵素) / HDAC (ヒストン脱アセチル化酵素) / Clr6 / Rpd3 / Clr6S / Clr6 HDAC

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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