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タイトルMechanistic insights into the recycling machine of the SNARE complex.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 518, Issue 7537, Page 61-67, Year 2015
掲載日2015年2月5日
著者Minglei Zhao / Shenping Wu / Qiangjun Zhou / Sandro Vivona / Daniel J Cipriano / Yifan Cheng / Axel T Brunger /
PubMed 要旨Evolutionarily conserved SNARE (soluble N-ethylmaleimide sensitive factor attachment protein receptors) proteins form a complex that drives membrane fusion in eukaryotes. The ATPase NSF (N- ...Evolutionarily conserved SNARE (soluble N-ethylmaleimide sensitive factor attachment protein receptors) proteins form a complex that drives membrane fusion in eukaryotes. The ATPase NSF (N-ethylmaleimide sensitive factor), together with SNAPs (soluble NSF attachment protein), disassembles the SNARE complex into its protein components, making individual SNAREs available for subsequent rounds of fusion. Here we report structures of ATP- and ADP-bound NSF, and the NSF/SNAP/SNARE (20S) supercomplex determined by single-particle electron cryomicroscopy at near-atomic to sub-nanometre resolution without imposing symmetry. Large, potentially force-generating, conformational differences exist between ATP- and ADP-bound NSF. The 20S supercomplex exhibits broken symmetry, transitioning from six-fold symmetry of the NSF ATPase domains to pseudo four-fold symmetry of the SNARE complex. SNAPs interact with the SNARE complex with an opposite structural twist, suggesting an unwinding mechanism. The interfaces between NSF, SNAPs, and SNAREs exhibit characteristic electrostatic patterns, suggesting how one NSF/SNAP species can act on many different SNARE complexes.
リンクNature / PubMed:25581794 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.2 - 8.4 Å
構造データ

EMDB-6204, PDB-3j94:
Structure of ATP-bound N-ethylmaleimide sensitive factor determined by single particle cryoelectron microscopy
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

EMDB-6205, PDB-3j95:
Structure of ADP-bound N-ethylmaleimide sensitive factor determined by single particle cryoelectron microscopy
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.6 Å

EMDB-6206: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy, state I
PDB-3j96: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy (State I)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.6 Å

EMDB-6207: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy, state II
PDB-3j97: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy (State II)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.8 Å

EMDB-6208: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy, state IIIa
PDB-3j98: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy (State IIIa)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.4 Å

EMDB-6209: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy, state IIIb
PDB-3j99: Structure of 20S supercomplex determined by single particle cryoelectron microscopy (State IIIb)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.2 Å

EMDB-6210:
Structure of 20S supercomplex with V7-SNARE determined by single particle cryoelectron microscopy
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

由来
  • cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATPases associated with diverse cellular activities / vesicle trafficking (小胞)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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