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Structure paper

タイトルStructural insights into WHAMM-mediated cytoskeletal coordination during membrane remodeling.
ジャーナル・号・ページJ Cell Biol, Vol. 199, Issue 1, Page 111-124, Year 2012
掲載日2012年10月1日
著者Qing-Tao Shen / Peter P Hsiue / Charles V Sindelar / Matthew D Welch / Kenneth G Campellone / Hong-Wei Wang /
PubMed 要旨The microtubule (MT) and actin cytoskeletons drive many essential cellular processes, yet fairly little is known about how their functions are coordinated. One factor that mediates important cross ...The microtubule (MT) and actin cytoskeletons drive many essential cellular processes, yet fairly little is known about how their functions are coordinated. One factor that mediates important cross talk between these two systems is WHAMM, a Golgi-associated protein that utilizes MT binding and actin nucleation activities to promote membrane tubulation during intracellular transport. Using cryoelectron microscopy and other biophysical and biochemical approaches, we unveil the underlying mechanisms for how these activities are coordinated. We find that WHAMM bound to the outer surface of MT protofilaments via a novel interaction between its central coiled-coil region and tubulin heterodimers. Upon the assembly of WHAMM onto MTs, its N-terminal membrane-binding domain was exposed at the MT periphery, where it can recruit vesicles and remodel them into tubular structures. In contrast, MT binding masked the C-terminal portion of WHAMM and prevented it from promoting actin nucleation. These results give rise to a model whereby distinct MT-bound and actin-nucleating populations of WHAMM collaborate during membrane tubulation.
リンクJ Cell Biol / PubMed:23027905 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度18.0 - 22.0 Å
構造データ

EMDB-2157:
Helical structures of WHAMM around MTs revealed by Electron cryo-microscopy
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 18.0 Å

EMDB-5463:
Electron cryo-microscopy of WHAMM coiled-coil domain and MTs
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 22.0 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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