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タイトルThe structural basis for membrane binding and pore formation by lymphocyte perforin.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 468, Issue 7322, Page 447-451, Year 2010
掲載日2010年11月18日
著者Ruby H P Law / Natalya Lukoyanova / Ilia Voskoboinik / Tom T Caradoc-Davies / Katherine Baran / Michelle A Dunstone / Michael E D'Angelo / Elena V Orlova / Fasséli Coulibaly / Sandra Verschoor / Kylie A Browne / Annette Ciccone / Michael J Kuiper / Phillip I Bird / Joseph A Trapani / Helen R Saibil / James C Whisstock /
PubMed 要旨Natural killer cells and cytotoxic T lymphocytes accomplish the critically important function of killing virus-infected and neoplastic cells. They do this by releasing the pore-forming protein ...Natural killer cells and cytotoxic T lymphocytes accomplish the critically important function of killing virus-infected and neoplastic cells. They do this by releasing the pore-forming protein perforin and granzyme proteases from cytoplasmic granules into the cleft formed between the abutting killer and target cell membranes. Perforin, a 67-kilodalton multidomain protein, oligomerizes to form pores that deliver the pro-apoptopic granzymes into the cytosol of the target cell. The importance of perforin is highlighted by the fatal consequences of congenital perforin deficiency, with more than 50 different perforin mutations linked to familial haemophagocytic lymphohistiocytosis (type 2 FHL). Here we elucidate the mechanism of perforin pore formation by determining the X-ray crystal structure of monomeric murine perforin, together with a cryo-electron microscopy reconstruction of the entire perforin pore. Perforin is a thin 'key-shaped' molecule, comprising an amino-terminal membrane attack complex perforin-like (MACPF)/cholesterol dependent cytolysin (CDC) domain followed by an epidermal growth factor (EGF) domain that, together with the extreme carboxy-terminal sequence, forms a central shelf-like structure. A C-terminal C2 domain mediates initial, Ca(2+)-dependent membrane binding. Most unexpectedly, however, electron microscopy reveals that the orientation of the perforin MACPF domain in the pore is inside-out relative to the subunit arrangement in CDCs. These data reveal remarkable flexibility in the mechanism of action of the conserved MACPF/CDC fold and provide new insights into how related immune defence molecules such as complement proteins assemble into pores.
リンクNature / PubMed:21037563
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.75 - 28.5 Å
構造データ

EMDB-1769:
Perforin Pore
手法: EM (単粒子) / 解像度: 28.5 Å

EMDB-1772:
Perforin monomer, conformation 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 25.0 Å

EMDB-1773:
Perforin monomer, conformation 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 23.0 Å

PDB-3nsj:
The X-ray crystal structure of lymphocyte perforin
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.75 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル / グリセリン

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-IOD:
IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド / 塩化物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • Homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Pore forming protein (膜孔形成毒素)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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