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タイトルAllosteric coupling between α-rings of the 20S proteasome.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 11, Issue 1, Page 4580, Year 2020
掲載日2020年9月11日
著者Zanlin Yu / Yadong Yu / Feng Wang / Alexander G Myasnikov / Philip Coffino / Yifan Cheng /
PubMed 要旨Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric ...Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric complexes are also present in cells, either with a single ATPase or with an ATPase and non-ATPase at two opposite ends. The mechanism that populates these different proteasomal complexes is unknown. Using archaea homologs, we construct asymmetric forms of proteasomes. We demonstrate that the gate conformation of the two opposite ends of 20S are coupled: binding one ATPase opens a gate locally, and also opens the opposite gate allosterically. Such allosteric coupling leads to cooperative binding of proteasomal ATPases to 20S and promotes formation of proteasomes symmetrically configured with two identical ATPases. It may also promote formation of asymmetric complexes with an ATPase and a non-ATPase at opposite ends. We propose that in eukaryotes a similar mechanism regulates the composition of the proteasomal population.
リンクNat Commun / PubMed:32917864 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.87 - 3.4 Å
構造データ

EMDB-20760:
PA26PANc-T20S singly-capped
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.87 Å

EMDB-20877, PDB-6utf:
Allosteric coupling between alpha-rings of the 20S proteasome, archaea 20S proteasome singly capped with a PAN complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-20878, PDB-6utg:
Allosteric coupling between alpha-rings of the 20S proteasome, 20S singly capped with a PA26/V230F
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-20879, PDB-6uth:
Allosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome singly capped with a PA26/E102A_PANc, together with LFP incubation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-20880, PDB-6uti:
Allosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome with singly capped PAN complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-20881: Allosteric couple between alpha rings of the 20S proteasome, 20S proteasome singly capped by PA26/E102A, C-terminus replaced by PAN C-terminus
PDB-6utj: Allosteric couple between alpha rings of the 20S proteasome. 20S proteasome singly capped by PA26/E102A, C-terminus replaced by PAN C-terminus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

由来
  • thermoplasma acidophilum (好酸性)
  • trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
  • trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / proteasome (プロテアソーム) / PAN / singly-capped / PA26/V230F / PA26PANc / substrate LFP / PA26/E102A_PANc

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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