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- PDB-4aq9: Gating movement in acetylcholine receptor analysed by time- resol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aq9
タイトルGating movement in acetylcholine receptor analysed by time- resolved electron cryo-microscopy (open class)
要素
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR BETA SUBUNIT
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR DELTA SUBUNIT
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR GAMMA SUBUNIT
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR SUBUNIT ALPHAアセチルコリン受容体
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / FREEZE-TRAPPING / ASYMMETRIC GATING / ALLOSTERIC MECHANISM
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-gated channel complex / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / acetylcholine receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane
類似検索 - 分子機能
Nicotinic acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine receptor subunit alpha / Acetylcholine receptor subunit delta / Acetylcholine receptor gamma subunit / Acetylcholine receptor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種TORPEDO MARMORATA (エイ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Unwin, N. / Fujiyoshi, Y.
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2012
タイトル: Gating movement of acetylcholine receptor caught by plunge-freezing.
著者: Nigel Unwin / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: The nicotinic acetylcholine (ACh) receptor converts transiently to an open-channel form when activated by ACh released into the synaptic cleft. We describe here the conformational change underlying ...The nicotinic acetylcholine (ACh) receptor converts transiently to an open-channel form when activated by ACh released into the synaptic cleft. We describe here the conformational change underlying this event, determined by electron microscopy of ACh-sprayed and freeze-trapped postsynaptic membranes. ACh binding to the α subunits triggers a concerted rearrangement in the ligand-binding domain, involving an ~1-Å outward displacement of the extracellular portion of the β subunit where it interacts with the juxtaposed ends of α-helices shaping the narrow membrane-spanning pore. The β-subunit helices tilt outward to accommodate this displacement, destabilising the arrangement of pore-lining helices, which in the closed channel bend inward symmetrically to form a central hydrophobic gate. Straightening and tangential motion of the pore-lining helices effect channel opening by widening the pore asymmetrically and increasing its polarity in the region of the gate. The pore-lining helices of the α(γ) and δ subunits, by flexing between alternative bent and straight conformations, undergo the greatest movements. This coupled allosteric transition shifts the structure from a tense (closed) state toward a more relaxed (open) state.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月12日Group: Database references
改定 1.22013年9月25日Group: Other
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2072
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2072
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINE RECEPTOR SUBUNIT ALPHA
B: ACETYLCHOLINE RECEPTOR BETA SUBUNIT
C: ACETYLCHOLINE RECEPTOR DELTA SUBUNIT
D: ACETYLCHOLINE RECEPTOR SUBUNIT ALPHA
E: ACETYLCHOLINE RECEPTOR GAMMA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)278,0675
ポリマ-278,0675
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR SUBUNIT ALPHA / アセチルコリン受容体


分子量: 52845.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: STATION BIOLOGIQUE DE ROSCOFF / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞株: ELECTROCYTE CELLS / 器官: PLASMA MEMBRANE細胞膜 / 組織: ELECTRIC ORGAN / 参照: UniProt: P02711
#2: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR BETA SUBUNIT


分子量: 56123.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: STATION BIOLOGIQUE DE ROSCOFF / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞株: ELECTROCYTE CELLS / 器官: PLASMA MEMBRANE細胞膜 / 組織: ELECTRIC ORGAN / 参照: UniProt: Q6S3I0
#3: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR DELTA SUBUNIT


分子量: 60017.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: STATION BIOLOGIQUE DE ROSCOFF / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞株: ELECTROCYTE CELLS / 器官: PLASMA MEMBRANE細胞膜 / 組織: ELECTRIC ORGAN / 参照: UniProt: Q6S3H8
#4: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR GAMMA SUBUNIT


分子量: 56234.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: STATION BIOLOGIQUE DE ROSCOFF / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞株: ELECTROCYTE CELLS / 器官: PLASMA MEMBRANE細胞膜 / 組織: ELECTRIC ORGAN / 参照: UniProt: Q6S3H9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR IN NATIVE POSTSYNAPTIC MEMBRANE FROM TORPEDO MARMORATA
タイプ: COMPLEX
詳細: PRELIMINARY SELECTION BY OPTICAL DIFFRACTION THEN EVALUATION OF FOURIER TRANSFORMS
緩衝液名称: 100MM SODIUM CACODYLATE, 1MM CALCIUM CHLORIDE / pH: 7 / 詳細: 100MM SODIUM CACODYLATE, 1MM CALCIUM CHLORIDE
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 85 TEMPERATURE- 120 INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER METHOD- BLOT UNTIL APPLIED DROPLET LOSES CONTACT WITH FILTER PAPER (INDICATED BY LOSS OF ...詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 85 TEMPERATURE- 120 INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER METHOD- BLOT UNTIL APPLIED DROPLET LOSES CONTACT WITH FILTER PAPER (INDICATED BY LOSS OF TRANSPARENCY TYPICALLY 6S) TIMERESOLVEDSTATE- VITRIFIED WITHIN 10MS OF EXPOSURE TO ACETYLCHOLINE (APPLIED AS THE GRID IS BEING PLUNGED USING A FINE FOCUSSED SPRAY POSITIONED ABOUT 1CM ABOVE THE ETHANE SURFACE) DETAILS- VITRIFICATION CARRIED OUT AT AN AMBIENT TEMPERATURE OF 8 DEGREES

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF / 日付: 2005年11月1日
詳細: STANDARD LOW DOSE IMAGING OF SPECIMENS OVER HOLES IN THE CARBON SUPPORT FILM
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 40000 X / 倍率(補正後): 38500 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 900 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 4 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 123
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1DireXモデルフィッティング
2Custom3次元再構成
3MRC IMAGE PROCESSING PACKAGE3次元再構成
CTF補正詳細: EACH TUBE IMAGE
3次元再構成手法: STANDARD FOURIER-BESSEL SYNTHESIS / 解像度: 6.2 Å / ピクセルサイズ(公称値): 1 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1 Å / 倍率補正: CALIBRATION GRID IN MICROSCOPE
詳細: FOURIER-BESSEL SYNTHESIS AFTER APPLYING DISTORTION CORRECTIONS TO THE IMAGES SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2072.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--MAXIMISATION OF CORRELATION BETWEEN EXPERIMENTAL DENSITIES AND ATOMIC MODEL, USING A DEFORMABLE ELASTIC NETWORK ALGORITHM (DIREX) REFINEMENT PROTOCOL--LOW RESOLUTION X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 2BG9
精密化最高解像度: 6.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14924 0 0 0 14924

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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