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- PDB-3los: Atomic Model of Mm-cpn in the Closed State -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3los
タイトルAtomic Model of Mm-cpn in the Closed State
要素Chaperonin
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Group II chaperonin / Protein Folding (フォールディング) / Mm-cpn / Single Particle Reconstruction (単粒子解析法) / Methanococcus maripaludis / ATP-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Zhang, J. / Baker, M.L. / Schroeder, G. / Douglas, N.R. / Reissmann, S. / Jakana, J. / Dougherty, M. / Fu, C.J. / Levitt, M. / Ludtke, S.J. ...Zhang, J. / Baker, M.L. / Schroeder, G. / Douglas, N.R. / Reissmann, S. / Jakana, J. / Dougherty, M. / Fu, C.J. / Levitt, M. / Ludtke, S.J. / Frydman, J. / Chiu, W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Mechanism of folding chamber closure in a group II chaperonin.
著者: Junjie Zhang / Matthew L Baker / Gunnar F Schröder / Nicholai R Douglas / Stefanie Reissmann / Joanita Jakana / Matthew Dougherty / Caroline J Fu / Michael Levitt / Steven J Ludtke / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: Group II chaperonins are essential mediators of cellular protein folding in eukaryotes and archaea. These oligomeric protein machines, approximately 1 megadalton, consist of two back-to-back rings ...Group II chaperonins are essential mediators of cellular protein folding in eukaryotes and archaea. These oligomeric protein machines, approximately 1 megadalton, consist of two back-to-back rings encompassing a central cavity that accommodates polypeptide substrates. Chaperonin-mediated protein folding is critically dependent on the closure of a built-in lid, which is triggered by ATP hydrolysis. The structural rearrangements and molecular events leading to lid closure are still unknown. Here we report four single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of Mm-cpn, an archaeal group II chaperonin, in the nucleotide-free (open) and nucleotide-induced (closed) states. The 4.3 A resolution of the closed conformation allowed building of the first ever atomic model directly from the single particle cryo-EM density map, in which we were able to visualize the nucleotide and more than 70% of the side chains. The model of the open conformation was obtained by using the deformable elastic network modelling with the 8 A resolution open-state cryo-EM density restraints. Together, the open and closed structures show how local conformational changes triggered by ATP hydrolysis lead to an alteration of intersubunit contacts within and across the rings, ultimately causing a rocking motion that closes the ring. Our analyses show that there is an intricate and unforeseen set of interactions controlling allosteric communication and inter-ring signalling, driving the conformational cycle of group II chaperonins. Beyond this, we anticipate that our methodology of combining single particle cryo-EM and computational modelling will become a powerful tool in the determination of atomic details involved in the dynamic processes of macromolecular machines in solution.
履歴
登録2010年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年3月16日ID: 3IYE
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5137
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperonin
B: Chaperonin
C: Chaperonin
D: Chaperonin
E: Chaperonin
F: Chaperonin
G: Chaperonin
H: Chaperonin
I: Chaperonin
J: Chaperonin
K: Chaperonin
L: Chaperonin
M: Chaperonin
N: Chaperonin
O: Chaperonin
P: Chaperonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)932,64416
ポリマ－932,64416
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D8 (2回x8回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質
Chaperonin / / Chaperonin GroEL (Thermosome / HSP60 family)


分子量: 58290.262 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanococcus maripaludis (古細菌)
遺伝子: hsp60, MMP1515 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q877G8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Mm-cpn with 1mM ATP/AlFxCOMPLEX16-mer0
2Methanococcus maripaludis chaperonin1
分子量値: 0.96 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: ATPase buffer / pH: 7.5 / 詳細: ATPase buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 手法: 1 blot 3 seconds

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 80000 X / 倍率（補正後）: 112000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 4.1 mm
非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / 資料ホルダタイプ: side-entry / 温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター 上限: 10 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Each micrograph
対称性点対称性: D8 (2回x8回 2面回転対称)
3次元再構成手法: Projection-match / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: THE SINGLE SUBUNIT MODEL OF MM-CPN WAS MANUALLY BUILT IN THE CRYO-EM DENSITY USING COOT. THE ENTIRE 16-SUBUNIT COMPLEX WAS GENERATED BASED ON THE D8 SYMMETRY.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: DETAILS--THE SINGLE SUBUNIT MODEL OF MM-CPN WAS MANUALLY BUILT IN THE CRYO-EM DENSITY USING COOT. THE ENTIRE 16-SUBUNIT COMPLEX WAS GENERATED BASED ON THE D8 SYMMETRY.
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数63712 0 0 0 63712

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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