[日本語] English
万見
- PDB-2nsu: Crystal structure of the ectodomain of human transferrin receptor... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nsu
タイトルCrystal structure of the ectodomain of human transferrin receptor fitted into a cryo-EM reconstruction of canine parvovirus and feline transferrin receptor complex
要素Transferrin receptor protein 1トランスフェリン受容体
キーワードMETAL TRANSPORT / transferrin receptor (トランスフェリン受容体) / virus-receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to iron ion / response to copper ion / response to manganese ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle ...transferrin receptor activity / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to iron ion / response to copper ion / response to manganese ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of bone resorption / response to retinoic acid / positive regulation of B cell proliferation / クラスリン / Hsp70 protein binding / positive regulation of T cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / cellular response to leukemia inhibitory factor / osteoclast differentiation / response to nutrient / acute-phase response / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / positive regulation of protein localization to nucleus / recycling endosome membrane / extracellular vesicle / メラノソーム / cellular response to xenobiotic stimulus / double-stranded RNA binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / blood microparticle / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / 細胞膜 / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28
類似検索 - ドメイン・相同性
Transferrin receptor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27 Å
データ登録者Hafenstein, S. / Kostyuchenko, V.A. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2007
タイトル: Asymmetric binding of transferrin receptor to parvovirus capsids.
著者: Susan Hafenstein / Laura M Palermo / Victor A Kostyuchenko / Chuan Xiao / Marc C Morais / Christian D S Nelson / Valorie D Bowman / Anthony J Battisti / Paul R Chipman / Colin R Parrish / Michael G Rossmann /
要旨: Although many viruses are icosahedral when they initially bind to one or more receptor molecules on the cell surface, such an interaction is asymmetric, probably causing a breakdown in the symmetry ...Although many viruses are icosahedral when they initially bind to one or more receptor molecules on the cell surface, such an interaction is asymmetric, probably causing a breakdown in the symmetry and conformation of the original infecting virion in preparation for membrane penetration and release of the viral genome. Cryoelectron microscopy and biochemical analyses show that transferrin receptor, the cellular receptor for canine parvovirus, can bind to only one or a few of the 60 icosahedrally equivalent sites on the virion, indicating that either canine parvovirus has inherent asymmetry or binding of receptor induces asymmetry. The asymmetry of receptor binding to canine parvovirus is reminiscent of the special portal in tailed bacteriophages and some large, icosahedral viruses. Asymmetric interactions of icosahedral viruses with their hosts might be a more common phenomenon than previously thought and may have been obscured by averaging in previous crystallographic and electron microscopic structure determinations.
履歴
登録2006年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999 SEQUENCE AUTHORS STATE THAT PDB ENTRY 1CX8 WAS USED FOR FITTING IN THIS ENTRY. THE SEQUENCE ... SEQUENCE AUTHORS STATE THAT PDB ENTRY 1CX8 WAS USED FOR FITTING IN THIS ENTRY. THE SEQUENCE DIFFERENCES EXIST IN THE STRUCTURE 1CX8. THE UNIPROT ENTRY P02786 IS A RESULT OF DNA SEQUENCING, WHILE 1CX8 SEQUENCE IS APPARENTLY BASED ON MRNA SEQUENCE.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1288
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1288
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,2462
ポリマ－143,2462
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / トランスフェリン受容体 / TfR1 / TR / TfR / Trfr / CD71 antigen / T9 / p90


分子量: 71622.961 Da / 分子数: 2 / 断片: THE ECTODOMAIN OF HUMAN TRANSFERRIN RECEPTOR / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFRC / プラスミド: PCMVTFR / 器官 (発現宿主): OVARY CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02786

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: MIXTURE OF EMPTY CANINE PARVOVIRUS CAPSIDS AND ECTODOMAINS OF FELINE TRANSFERRIN RECEPTORS
タイプ: VIRUS / 詳細: Based on PDB entry 1CX8
緩衝液名称: 0.02M TRIS-HCL / pH: 7.5 / 詳細: 0.02M TRIS-HCL
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: QUANTIFOIL 200
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGED IN LIQUID ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2003年1月22日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 54000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 25.96 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 115
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN３次元再構成
2SPIDER３次元再構成
3Xmipp３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of each particle
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 27 Å / 粒子像の数: 8566 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.6 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.6 Å / 詳細: a modified version of XMIPP software was used / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: BEST VISUAL FIT USING THE PROGRAM O
詳細: METHOD--MANUAL FITTING USING THE PROGRAM O REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 1CX8

1cx8


Accession code: 1CX8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10112 0 0 0 10112

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る