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- PDB-2akh: Normal mode-based flexible fitted coordinates of a non-translocat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2akh
タイトルNormal mode-based flexible fitted coordinates of a non-translocating SecYEG protein-conducting channel into the cryo-EM map of a SecYEG-nascent chain-70S ribosome complex from E. coli
要素
  • Preprotein translocase secE subunit
  • Preprotein translocase secY subunit
  • Protein-export membrane protein secG
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Translocation / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


protein insertion into membrane from inner side / cell envelope Sec protein transport complex / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein-transporting ATPase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein transmembrane transporter activity / protein secretion / protein targeting ...protein insertion into membrane from inner side / cell envelope Sec protein transport complex / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein-transporting ATPase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein transmembrane transporter activity / protein secretion / protein targeting / intracellular protein transport / membrane => GO:0016020 / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Preprotein translocase SecG subunit / Preprotein translocase SecG subunit / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / Protein translocase subunit SecY / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit ...Preprotein translocase SecG subunit / Preprotein translocase SecG subunit / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / Protein translocase subunit SecY / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein translocase subunit SecY / Protein translocase subunit SecE / Protein-export membrane protein SecG / Protein translocase subunit SecY / Protein translocase subunit SecE / Protein-export membrane protein SecG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.9 Å
データ登録者Mitra, K.M. / Schaffitzel, C. / Shaikh, T. / Tama, F. / Jenni, S. / Brooks III, C.L. / Ban, N. / Frank, J.
引用ジャーナル: Nature / : 2005
タイトル: Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to a translating ribosome.
著者: Kakoli Mitra / Christiane Schaffitzel / Tanvir Shaikh / Florence Tama / Simon Jenni / Charles L Brooks / Nenad Ban / Joachim Frank /
要旨: Secreted and membrane proteins are translocated across or into cell membranes through a protein-conducting channel (PCC). Here we present a cryo-electron microscopy reconstruction of the Escherichia ...Secreted and membrane proteins are translocated across or into cell membranes through a protein-conducting channel (PCC). Here we present a cryo-electron microscopy reconstruction of the Escherichia coli PCC, SecYEG, complexed with the ribosome and a nascent chain containing a signal anchor. This reconstruction shows a messenger RNA, three transfer RNAs, the nascent chain, and detailed features of both a translocating PCC and a second, non-translocating PCC bound to mRNA hairpins. The translocating PCC forms connections with ribosomal RNA hairpins on two sides and ribosomal proteins at the back, leaving a frontal opening. Normal mode-based flexible fitting of the archaeal SecYEbeta structure into the PCC electron microscopy densities favours a front-to-front arrangement of two SecYEG complexes in the PCC, and supports channel formation by the opening of two linked SecY halves during polypeptide translocation. On the basis of our observation in the translocating PCC of two segregated pores with different degrees of access to bulk lipid, we propose a model for co-translational protein translocation.
履歴
登録2005年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1143
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1143
  • + PDB-2aki, PDB-4v4w
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Protein-export membrane protein secG
Y: Preprotein translocase secY subunit
Z: Preprotein translocase secE subunit
A: Protein-export membrane protein secG
B: Preprotein translocase secY subunit
C: Preprotein translocase secE subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,9266
ポリマ-127,9266
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein-export membrane protein secG / Preprotein translocase band 1 subunit / P12 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7906.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33582, UniProt: P0AG99*PLUS
#2: タンパク質 Preprotein translocase secY subunit / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43961.035 Da / 分子数: 2 / Fragment: plug TMH 2a deleted / Mutation: DEL(40-75) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secY, prlA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03844, UniProt: P0AGA2*PLUS
#3: タンパク質 Preprotein translocase secE subunit / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12095.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secE, prlG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16920, UniProt: P0AG96*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID詳細
1protein-conducting channelCOMPLEX0
2protein translocase activity1dimer of SecYEG heterotrimer
3protein translocase activity1dimer of SecYEG heterotrimer
4protein translocase activity1dimer of SecYEG heterotrimer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 93 K / 湿度: 90 % / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2004年3月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 39000 X / 倍率(補正後): 39000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Cryo Stage / 温度: 93 K
撮影電子線照射量: 11 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RSR2000モデルフィッティング
2SPIDER3次元再構成
CTF補正詳細: defocus groups
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 14.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 53325 / 詳細: The resolution is based on FSC at 0.5 cut-off / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient, R-factor
詳細: METHOD--normal mode-based flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--normal mode-based flexible fitting, real space refinement
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1176 0 0 0 1176

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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