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万見
- PDB-1suv: Structure of Human Transferrin Receptor-Transferrin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1suv
タイトルStructure of Human Transferrin Receptor-Transferrin Complex
要素
  • Serotransferrin, C-lobe
  • Serotransferrin, N-lobe
  • Transferrin receptor protein 1トランスフェリン受容体
キーワードMETAL TRANSPORT / Protein Complex (タンパク質複合体)
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / basal part of cell / positive regulation of cell motility / response to iron ion ...transferrin receptor activity / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / basal part of cell / positive regulation of cell motility / response to iron ion / response to copper ion / response to manganese ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / endocytic vesicle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of bone resorption / response to retinoic acid / positive regulation of B cell proliferation / クラスリン / positive regulation of phosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade / Hsp70 protein binding / positive regulation of T cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / cellular response to leukemia inhibitory factor / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / ferric iron binding / response to nutrient / actin filament organization / Post-translational protein phosphorylation / acute-phase response / positive regulation of protein-containing complex assembly / ferrous iron binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Iron uptake and transport / regulation of protein stability / regulation of iron ion transport / receptor internalization / HFE-transferrin receptor complex / cellular response to iron ion / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to nucleus / recycling endosome membrane / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / extracellular vesicle / メラノソーム / cellular response to xenobiotic stimulus / late endosome / double-stranded RNA binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / virus receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / antibacterial humoral response / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / blood microparticle / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / secretory granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / response to hypoxia / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / 小胞体 / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / 細胞膜 / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transferrin-like domain signature 2. ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / トランスフェリン / トランスフェリン / Transferrin-like domain profile. / トランスフェリン / Peptidase M28 / Peptidase family M28
類似検索 - ドメイン・相同性
炭酸塩 / : / Transferrin receptor protein 1 / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Cheng, Y. / Zak, O. / Aisen, P. / Harrison, S.C. / Walz, T.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2004
タイトル: Structure of the human transferrin receptor-transferrin complex.
著者: Yifan Cheng / Olga Zak / Philip Aisen / Stephen C Harrison / Thomas Walz /
要旨: Iron, insoluble as free Fe(3+) and toxic as free Fe(2+), is distributed through the body as Fe(3+) bound to transferrin (Tf) for delivery to cells by endocytosis of its complex with transferrin ...Iron, insoluble as free Fe(3+) and toxic as free Fe(2+), is distributed through the body as Fe(3+) bound to transferrin (Tf) for delivery to cells by endocytosis of its complex with transferrin receptor (TfR). Although much is understood of the transferrin endocytotic cycle, little has been uncovered of the molecular details underlying the formation of the receptor-transferrin complex. Using cryo-electron microscopy, we have produced a density map of the TfR-Tf complex at subnanometer resolution. An atomic model, obtained by fitting crystal structures of diferric Tf and the receptor ectodomain into the map, shows that the Tf N-lobe is sandwiched between the membrane and the TfR ectodomain and that the C-lobe abuts the receptor helical domain. When Tf binds receptor, its N-lobe moves by about 9 A with respect to its C-lobe. The structure of TfR-Tf complex helps account for known differences in the iron-release properties of free and receptor bound Tf.
履歴
登録2004年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 999SEQUENCE NOT ALL THE CHAINS IN THE MODEL ARE HUMAN, ALTHOUGH THE PROTEINS USED TO DETERMINE THE 7.5 ...SEQUENCE NOT ALL THE CHAINS IN THE MODEL ARE HUMAN, ALTHOUGH THE PROTEINS USED TO DETERMINE THE 7.5 A STRUCTURE OF THE TFR-TF COMPLEX WERE ALL HUMAN. THE AUTHORS CREATED THE MODEL BY FITTING X-RAY CRYSTAL STRUCTURES INTO THEIR 7.5 A EM DENSITY MAP. SINCE THERE IS NO STRUCTURE FOR THE HUMAN TRANSFERRIN C-LOBE, THE AUTHORS OPTED TO USE THE C-LOBE FROM RABBIT TF (1JNF). THE OTHER TWO CHAINS ARE HUMAN (1CX8 - HUMAN TFR AND 1A8E - HUMAN TF N-LOBE). THE CHAINS E AND F MATCH SWS P19134, A RABBIT SOURCE. REGARDING THE CONFLICTS: BOTH SEQUENCE AND COORDINATES ARE FROM THE ORIGINAL PDB-FILES AND THE AUTHORS DID NOT MAKE ANY MODIFICATIONS TO IT.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin, N-lobe
D: Serotransferrin, N-lobe
E: Serotransferrin, C-lobe
F: Serotransferrin, C-lobe
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)293,12714
ポリマ－292,6646
非ポリマー4638
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / トランスフェリン受容体 / TfR1 / TR / TfR / Trfr / CD71 antigen / T9 / p90


分子量: 71622.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFRC / Cell (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 Serotransferrin, N-lobe / Transferrin / Siderophilin / Beta-1-metal binding globulin / PRO1400


分子量: 36408.414 Da / 分子数: 2 / Fragment: repeat 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF / Cell (発現宿主): kidney
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02787
#3: タンパク質 Serotransferrin, C-lobe / Transferrin / Siderophilin / Beta-1-metal binding globulin


分子量: 38300.445 Da / 分子数: 2 / Fragment: repeat 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF / Cell (発現宿主): kidney
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#4: 化合物
ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン / 炭酸塩


分子量: 60.009 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#5: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Transferrin Receptor - Transferrin Complex / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年10月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51160 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

CTF補正詳細: CTF correction for each particle
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: Fourier Space reconstruction / 解像度: 7.5 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.74 Å / 詳細: using program FREALIGN / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: visual fit using program O followed by rigid body refinement using program MAVE
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11CX8

1cx8

1
21A8E

1a8e

1
31JNF

1jnf

1
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20584 0 28 0 20612

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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