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- EMDB-5258: Lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5258
タイトルLidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state
マップデータThis is the density map of lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state.
試料
  • 試料: Lidless D386A Mm-cpn variant
  • タンパク質・ペプチド: Methanococcus maripaludis chaperonin
キーワードMm-cpn / Chaperonin / ATP-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Zhang J / Ma B / DiMaio F / Douglas NR / Joachimiak L / Baker D / Frydman J / Levitt M / Chiu W
引用ジャーナル: Structure / : 2011
タイトル: Cryo-EM structure of a group II chaperonin in the prehydrolysis ATP-bound state leading to lid closure.
著者: Junjie Zhang / Boxue Ma / Frank DiMaio / Nicholai R Douglas / Lukasz A Joachimiak / David Baker / Judith Frydman / Michael Levitt / Wah Chiu /
要旨: Chaperonins are large ATP-driven molecular machines that mediate cellular protein folding. Group II chaperonins use their "built-in lid" to close their central folding chamber. Here we report the ...Chaperonins are large ATP-driven molecular machines that mediate cellular protein folding. Group II chaperonins use their "built-in lid" to close their central folding chamber. Here we report the structure of an archaeal group II chaperonin in its prehydrolysis ATP-bound state at subnanometer resolution using single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Structural comparison of Mm-cpn in ATP-free, ATP-bound, and ATP-hydrolysis states reveals that ATP binding alone causes the chaperonin to close slightly with a ∼45° counterclockwise rotation of the apical domain. The subsequent ATP hydrolysis drives each subunit to rock toward the folding chamber and to close the lid completely. These motions are attributable to the local interactions of specific active site residues with the nucleotide, the tight couplings between the apical and intermediate domains within the subunit, and the aligned interactions between two subunits across the rings. This mechanism of structural changes in response to ATP is entirely different from those found in group I chaperonins.
履歴
登録2011年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年5月11日-
マップ公開2011年5月11日-
更新2014年5月7日-
現状2014年5月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.075
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.075
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j02
  • 表面レベル: 0.075
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5258.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the density map of lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.42 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.02 / ムービー #1: 0.075
最小 - 最大-0.12193819 - 0.23173273
平均 (標準偏差)0.00300522 (±0.01658083)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 340.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.421.421.42
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z340.800340.800340.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-120-120-120
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1220.2320.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lidless D386A Mm-cpn variant

全体名称: Lidless D386A Mm-cpn variant
要素
  • 試料: Lidless D386A Mm-cpn variant
  • タンパク質・ペプチド: Methanococcus maripaludis chaperonin

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超分子 #1000: Lidless D386A Mm-cpn variant

超分子名称: Lidless D386A Mm-cpn variant / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

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分子 #1: Methanococcus maripaludis chaperonin

分子名称: Methanococcus maripaludis chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mm-cpn / 詳細: incubated with 1mM ATP / コピー数: 1 / 集合状態: 16-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌)
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 112000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 80000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column omega energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 10.0 eV
試料ステージ試料ホルダー: Gatan side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2009年9月8日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
実像数: 64 / 平均電子線量: 20 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: Each CCD image
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 12761

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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