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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5042 | |||||||||
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タイトル | Lumazine synthase structure : Structural survey of large protein complexes in Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) | |||||||||
マップデータ | Lumazine synthase structure from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) | |||||||||
試料 |
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キーワード | Lumazine synthase / Desulfovibrio vulgaris / DvH / Riboflavin synthase b-subunit / Riboflavin synthase a-subunit | |||||||||
生物種 | Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Han B-G / Dong M / Liu H / Camp L / Geller J / Singer M / Hazen TC / Choi M / Witkowska HE / Ball DA ...Han B-G / Dong M / Liu H / Camp L / Geller J / Singer M / Hazen TC / Choi M / Witkowska HE / Ball DA / Typke D / Downing KH / Shatsky M / Brenner SE / Chandonia J-M / Biggin MD / Glaeser RM | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009 タイトル: Survey of large protein complexes in D. vulgaris reveals great structural diversity. 著者: Bong-Gyoon Han / Ming Dong / Haichuan Liu / Lauren Camp / Jil Geller / Mary Singer / Terry C Hazen / Megan Choi / H Ewa Witkowska / David A Ball / Dieter Typke / Kenneth H Downing / Maxim ...著者: Bong-Gyoon Han / Ming Dong / Haichuan Liu / Lauren Camp / Jil Geller / Mary Singer / Terry C Hazen / Megan Choi / H Ewa Witkowska / David A Ball / Dieter Typke / Kenneth H Downing / Maxim Shatsky / Steven E Brenner / John-Marc Chandonia / Mark D Biggin / Robert M Glaeser / 要旨: An unbiased survey has been made of the stable, most abundant multi-protein complexes in Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) that are larger than Mr approximately 400 k. The quaternary ...An unbiased survey has been made of the stable, most abundant multi-protein complexes in Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) that are larger than Mr approximately 400 k. The quaternary structures for 8 of the 16 complexes purified during this work were determined by single-particle reconstruction of negatively stained specimens, a success rate approximately 10 times greater than that of previous "proteomic" screens. In addition, the subunit compositions and stoichiometries of the remaining complexes were determined by biochemical methods. Our data show that the structures of only two of these large complexes, out of the 13 in this set that have recognizable functions, can be modeled with confidence based on the structures of known homologs. These results indicate that there is significantly greater variability in the way that homologous prokaryotic macromolecular complexes are assembled than has generally been appreciated. As a consequence, we suggest that relying solely on previously determined quaternary structures for homologous proteins may not be sufficient to properly understand their role in another cell of interest. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5042.map.gz | 2.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5042-v30.xml emd-5042.xml | 11.1 KB 11.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5042_1.jpg | 44.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5042 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5042 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5042_validation.pdf.gz | 79.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5042_full_validation.pdf.gz | 78.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5042_validation.xml.gz | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5042 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5042 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Lumazine synthase structure from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.85 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Lumazine synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
全体 | 名称: Lumazine synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough |
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要素 |
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-超分子 #1000: Lumazine synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
超分子 | 名称: Lumazine synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 60 mer / Number unique components: 2 |
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分子量 | 実験値: 996 KDa / 理論値: 996 KDa |
-分子 #1: Lumazine synthase
分子 | 名称: Lumazine synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: 60mer / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア) 細胞中の位置: cytoplasmic |
分子量 | 実験値: 996 KDa / 理論値: 996 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 / 詳細: 10 mM HEPES buffer |
染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: Three microliter of 2% w/v uranyl acetate stain was applied to the EM grid for 1 min. |
グリッド | 詳細: carbon-coated and glow-discharged 300 mesh copper grid |
凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 4000EX |
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温度 | 平均: 293 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 60,000 times magnification |
日付 | 2008年7月8日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 23 / 平均電子線量: 17 e/Å2 詳細: The images were scanned with a resolution of 6.35 micro m per pixel and later averaged 2 fold in each direction. ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 400 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 40000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 40000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry room T / 試料ホルダーモデル: OTHER |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 3174 |