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- EMDB-1987: Structure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 3) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1987
タイトルStructure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 3)
マップデータConformation 3 of the F-actin-myo1E-tropomyosin complex
試料
  • 試料: F-actin-myo1E-tropomyosin complex (conformation 3)
  • タンパク質・ペプチド: F-actinアクチン
  • タンパク質・ペプチド: tropomyosin 1 (alpha)
  • タンパク質・ペプチド: myoEMYO1E
キーワードStructural protein (タンパク質) / cytoskeleton (細胞骨格) / contractile filament / motor activity / myosin binding (ミオシン) / actin binding (アクチン) / ATP catabolic process / rigor state
機能・相同性
機能・相同性情報


: / macropinocytic cup membrane / pseudopodium membrane / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / myosin I complex / chemotaxis to cAMP / muscle thin filament tropomyosin / macropinocytic cup / leading edge membrane ...: / macropinocytic cup membrane / pseudopodium membrane / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / myosin I complex / chemotaxis to cAMP / muscle thin filament tropomyosin / macropinocytic cup / leading edge membrane / vesicle transport along actin filament / early phagosome / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / phagocytic cup / phagocytosis, engulfment / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / cell leading edge / filamentous actin / 仮足 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / 食作用 / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / vesicle / calmodulin binding / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポミオシン / トロポミオシン / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポミオシン / トロポミオシン / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha skeletal muscle / Myosin IE heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Gallus gallus (ニワトリ) / Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Behrmann E / Mueller M / Penczek PA / Mannherz HG / Manstein DJ / Raunser S
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex.
著者: Elmar Behrmann / Mirco Müller / Pawel A Penczek / Hans Georg Mannherz / Dietmar J Manstein / Stefan Raunser /
要旨: Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions ...Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions within the complex and the trajectory of tropomyosin movement between its "open" and "closed" positions on the actin filament. Here, we report the 8 Å resolution structure of the rigor (nucleotide-free) actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo-electron microscopy. The pseudoatomic model of the complex, obtained from fitting crystal structures into the map, defines the large interface involving two adjacent actin monomers and one tropomyosin pseudorepeat per myosin contact. Severe forms of hereditary myopathies are linked to mutations that critically perturb this interface. Myosin binding results in a 23 Å shift of tropomyosin along actin. Complex domain motions occur in myosin, but not in actin. Based on our results, we propose a structural model for the tropomyosin-dependent modulation of myosin binding to actin.
履歴
登録2011年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年8月1日-
マップ公開2012年8月1日-
更新2012年8月1日-
現状2012年8月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4a7f
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4a7f
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

image1987.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1987.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Conformation 3 of the F-actin-myo1E-tropomyosin complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0125 / ムービー #1: 0.0125
最小 - 最大0.0 - 0.07019328
平均 (標準偏差)0.00156007 (±0.00584454)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160220
Spacing160160220
セルA: 294.4 Å / B: 294.4 Å / C: 404.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.841.841.84
M x/y/z160160220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.400294.400404.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160220
D min/max/mean-0.0000.0700.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-actin-myo1E-tropomyosin complex (conformation 3)

全体名称: F-actin-myo1E-tropomyosin complex (conformation 3)
要素
  • 試料: F-actin-myo1E-tropomyosin complex (conformation 3)
  • タンパク質・ペプチド: F-actinアクチン
  • タンパク質・ペプチド: tropomyosin 1 (alpha)
  • タンパク質・ペプチド: myoEMYO1E

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超分子 #1000: F-actin-myo1E-tropomyosin complex (conformation 3)

超分子名称: F-actin-myo1E-tropomyosin complex (conformation 3) / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: 7 to 7 to 1 (actin to myosin to tropomyosin) / 集合状態: Pentameric / Number unique components: 3

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分子 #1: F-actin

分子名称: F-actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: actin filament / コピー数: 14 / 集合状態: Filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit / 組織: Skeletal muscle / 細胞中の位置: Sarcoplasm
配列GO: GO: 0042643 / InterPro: Actin family

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分子 #2: tropomyosin 1 (alpha)

分子名称: tropomyosin 1 (alpha) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: tropomyosin 1 (alpha) / コピー数: 2 / 集合状態: Filament of dimers / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: Gizzard
組換発現生物種: Escherichia coli (strain BL21 DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pJC20
配列GO: muscle thin filament tropomyosin / InterPro: トロポミオシン

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分子 #3: myoE

分子名称: myoE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: myosin 1E / コピー数: 14 / 集合状態: filament / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
株: AX2 / 別称: Slime mold
組換発現生物種: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
組換プラスミド: pDXA-3H
配列GO: myosin I complex / InterPro: Myosin head, motor domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 5mM Tris, 100mM KCl, 2mM MgCl2, 50mM glutamine, 50mM arginine
グリッド詳細: C-Flat CF-2/1-4C copper 400 mesh
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 101 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: Vitrification instrument: Gatan Cryoplunge 3 / 手法: Manual blotting for approximately 15 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 169644 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 80000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column Omega filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 12.0 eV
試料ステージ試料ホルダー: cryogenic stage with side entry access / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER
温度平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 実像数: 836 / 平均電子線量: 17 e/Å2
詳細: Over 3000 images were taken of which only the best 836 were used for processing
ビット/ピクセル: 14

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.5 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPARX / 詳細: Particles were classified using CODIM
詳細Particles were selected by hand using e2helixboxer

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1lkx


Chain - Chain ID: C
ソフトウェア名称: DireX
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: geometry-based conformational sampling using Deformable Elastic Network (DEN) approach. Initial placement was performed using rigid-body fitting in Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-4a7f:
Structure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 3)

PDB-4a7h:
Structure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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