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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1985
タイトルStructure of the full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its DR3 target DNA
マップデータVDR-RXR DR3 DNA complex
試料
  • 試料: full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its DR3 target DNA response element
  • タンパク質・ペプチド: VDR-RXR
キーワードNuclear receptor (核内受容体) / retinoic acid (レチノイン酸) / vitamin D (ビタミンD) / DNA response element
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Orlov I / Rochel N / Moras D / Klaholz BP
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2012
タイトル: Structure of the full human RXR/VDR nuclear receptor heterodimer complex with its DR3 target DNA.
著者: Igor Orlov / Natacha Rochel / Dino Moras / Bruno P Klaholz /
要旨: Transcription regulation by steroid hormones and other metabolites is mediated by nuclear receptors (NRs) such as the vitamin D and retinoid X receptors (VDR and RXR). Here, we present the cryo ...Transcription regulation by steroid hormones and other metabolites is mediated by nuclear receptors (NRs) such as the vitamin D and retinoid X receptors (VDR and RXR). Here, we present the cryo electron microscopy (cryo-EM) structure of the heterodimeric complex of the liganded human RXR and VDR bound to a consensus DNA response element forming a direct repeat (DR3). The cryo-EM map of the 100-kDa complex allows positioning the individual crystal structures of ligand- and DNA-binding domains (LBDs and DBDs). The LBDs are arranged perpendicular to the DNA and are located asymmetrically at the DNA 5'-end of the response element. The structure reveals that the VDR N-terminal A/B domain is located close to the DNA. The hinges of both VDR and RXR are fully visible and hold the complex in an open conformation in which co-regulators can bind. The asymmetric topology of the complex provides the structural basis for RXR being an adaptive partner within NR heterodimers, while the specific helical structure of VDR's hinge connects the 3'-bound DBD with the 5'-bound LBD and thereby serves as a conserved linker of defined length sensitive to mutational deletion.
履歴
登録2011年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年8月1日-
マップ公開2012年8月1日-
更新2012年8月1日-
現状2012年8月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1985.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1985.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈VDR-RXR DR3 DNA complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-2.59364676 - 16.339492799999999
平均 (標準偏差)0.01883154 (±0.34013131)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-63-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.000256.000256.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-63-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-2.59416.3390.019

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its ...

全体名称: full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its DR3 target DNA response element
要素
  • 試料: full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its DR3 target DNA response element
  • タンパク質・ペプチド: VDR-RXR

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超分子 #1000: full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its ...

超分子名称: full human RXR-VDR nuclear receptor heterodimer complex with its DR3 target DNA response element
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3
分子量実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa

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分子 #1: VDR-RXR

分子名称: VDR-RXR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VDR-RXR / コピー数: 1 / 集合状態: hetero dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pACYC

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: Tris 20 mM pH7.5, NaCl 50 mM, KCl 50 mM, MgCl2 4mM, DTT 5mM
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: no staining, cryo on holey carbon film
グリッド詳細: 300 mesh Cu/Rh
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: 2 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.8 µm / 実像数: 20 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC
詳細: resolution 12.3A or 9.1 according to FSC at 0.5 or 0.143 cut-off
使用した粒子像数: 19938
詳細EMAN-1 boxer semi-automatic selection and visual control of each boxed particle

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1dkf


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: IMAGIC, pyMOL
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body. The domains were separately fitted by manual docking using the program Pymol
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1db1


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: IMAGIC, pyMOL
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body. The domains were separately fitted by manual docking using the program Pymol
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

1ynw


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: IMAGIC, pyMOL
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body. The domains were separately fitted by manual docking using the program Pymol
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

2nll


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: IMAGIC, pyMOL
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body. The domains were separately fitted by manual docking using the program Pymol
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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