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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1121 | |||||||||
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タイトル | Mapping the structure and function of the E1 and E2 glycoproteins in alphaviruses. | |||||||||
マップデータ | center of virus is where z=0 | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / membrane => GO:0016020 / symbiont entry into host cell ...icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / membrane => GO:0016020 / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Sindbis virus (シンドビスウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Mukhopadhyay S / Zhang W / Gabler S / Chipman PR / Strauss EG / Strauss JH / Baker TS / Kuhn RJ / Rossmann MG | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2006 タイトル: Mapping the structure and function of the E1 and E2 glycoproteins in alphaviruses. 著者: Suchetana Mukhopadhyay / Wei Zhang / Stefan Gabler / Paul R Chipman / Ellen G Strauss / James H Strauss / Timothy S Baker / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann / 要旨: The 9 A resolution cryo-electron microscopy map of Sindbis virus presented here provides structural information on the polypeptide topology of the E2 protein, on the interactions between the E1 and ...The 9 A resolution cryo-electron microscopy map of Sindbis virus presented here provides structural information on the polypeptide topology of the E2 protein, on the interactions between the E1 and E2 glycoproteins in the formation of a heterodimer, on the difference in conformation of the two types of trimeric spikes, on the interaction between the transmembrane helices of the E1 and E2 proteins, and on the conformational changes that occur when fusing with a host cell. The positions of various markers on the E2 protein established the approximate topology of the E2 structure. The largest conformational differences between the icosahedral surface spikes at icosahedral 3-fold and quasi-3-fold positions are associated with the monomers closest to the 5-fold axes. The long E2 monomers, containing the cell receptor recognition motif at their extremities, are shown to rotate by about 180 degrees and to move away from the center of the spikes during fusion. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1121.map.gz | 125.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1121-v30.xml emd-1121.xml | 12.9 KB 12.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1121.gif | 33.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1121 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1121 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 319.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | center of virus is where z=0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.78499 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Sindbis TE12 E2-N318Q
全体 | 名称: Sindbis TE12 E2-N318Q |
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要素 |
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-超分子 #1000: Sindbis TE12 E2-N318Q
超分子 | 名称: Sindbis TE12 E2-N318Q / タイプ: sample / ID: 1000 詳細: Sample is a single deglycosylated virus. For mutagenesis and purification, please see Pletnev et al. (2001) Cell. Virus contains 3 proteins (E1, E2, capsid), a lipid bilyer, and a positive-strand RNA genome. Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Sindbis virus
超分子 | 名称: Sindbis virus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Sindbis strain TE12 / 詳細: deglycosylated virus / NCBI-ID: 11034 / 生物種: Sindbis virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Sindbis strain TE12 |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: INVERTEBRATES |
分子量 | 実験値: 52 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: glycoprotein / 直径: 710 Å / T番号(三角分割数): 4 |
ウイルス殻 | Shell ID: 2 / 名称: lipid bilayer / 直径: 480 Å / T番号(三角分割数): 4 |
ウイルス殻 | Shell ID: 3 / 名称: capsid / 直径: 410 Å / T番号(三角分割数): 4 |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 6 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-Cl, 200 mM NaCl, 0.1 mM EDTA |
染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: no staining |
グリッド | 詳細: holey carbon 400 mesh copper grid |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER 詳細: Vitrification instrument: Purdue manufactured, gravity driven device. Vitrification carried out in hood. Timed resolved state: Vitrified immediately after blotting. / 手法: standard methods |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200T |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 39220 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.58 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
温度 | 最低: 87 K / 最高: 100 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
詳細 | Low dose |
日付 | 2000年6月21日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 27 / 平均電子線量: 18 e/Å2 / 詳細: optical density range is 0.33-1.35 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction of each particle. |
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最終 2次元分類 | クラス数: 3 |
最終 角度割当 | 詳細: Euler angles (theta, phi, omega) are defined as three successive rotations in a right hand coordinate system. First, the viewer is rotated counterclockwise around the z-axis (angle 'phi') and ...詳細: Euler angles (theta, phi, omega) are defined as three successive rotations in a right hand coordinate system. First, the viewer is rotated counterclockwise around the z-axis (angle 'phi') and then rotated counterclockwise around the new y-axis (angle 'theta') and rotate clockwise around the new z-axis (angle 'omega'). |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Purdue Suite 詳細: resolution determined by splitting data set into two groups. 使用した粒子像数: 7085 |
詳細 | The particles were selected interactively at the computer terminal. |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: EMFIT |
詳細 | Protocol: Rigid body. each protein in the asymmetric unit was fitting individually. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: sumf |
得られたモデル | PDB-1z8y: PDB-2xfb: PDB-3muw: |
-原子モデル構築 2
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: EMFIT |
詳細 | Protocol: Rigid body. each protein in the asymmetric unit was fitting individually. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: sumf |
得られたモデル | PDB-1z8y: PDB-2xfb: PDB-3muw: |