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- EMDB-5391: 8-fold symmetric rATcpn-alpha in apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5391
タイトル8-fold symmetric rATcpn-alpha in apo state
マップデータReconstruction of the 8-fold symmetric class of apo rATcpn-alpha
試料
  • 試料: rATcpn-alpha in apo state
  • タンパク質・ペプチド: Group II chaperonin alpha
キーワードGroup II chaperonin / thermosome
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Acidianus tengchongensis (アキディアヌス属)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Zhang K / Wang L / Liu YX / Wang X / Gao B / Hu ZJ / Ji G / Chan KY / Schulten K / Dong ZY / Sun F
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2013
タイトル: Flexible interwoven termini determine the thermal stability of thermosomes.
著者: Kai Zhang / Li Wang / Yanxin Liu / Kwok-Yan Chan / Xiaoyun Pang / Klaus Schulten / Zhiyang Dong / Fei Sun /
要旨: Group II chaperonins, which assemble as double-ring complexes, assist in the refolding of nascent peptides or denatured proteins in an ATP-dependent manner. The molecular mechanism of group II ...Group II chaperonins, which assemble as double-ring complexes, assist in the refolding of nascent peptides or denatured proteins in an ATP-dependent manner. The molecular mechanism of group II chaperonin assembly and thermal stability is yet to be elucidated. Here, we selected the group II chaperonins (cpn-α and cpn-β), also called thermosomes, from Acidianus tengchongensis and investigated their assembly and thermal stability. We found that the binding of ATP or its analogs contributed to the successful assembly of thermosomes and enhanced their thermal stabilities. Cpn-β is more thermally stable than cpn-α, while the thermal stability of the hetero thermosome cpn-αβ is intermediate. Cryo-electron microscopy reconstructions of cpn-α and cpn-β revealed the interwoven densities of their non-conserved flexible N/C-termini around the equatorial planes. The deletion or swapping of their termini and pH-dependent thermal stability assays revealed the key role of the termini electrostatic interactions in the assembly and thermal stability of the thermosomes.
履歴
登録2012年2月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年2月16日-
マップ公開2013年8月7日-
更新2013年8月7日-
現状2013年8月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-3j1b
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5391_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5391.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 89 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the 8-fold symmetric class of apo rATcpn-alpha
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.933 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.3 / ムービー #1: 3.3
最小 - 最大-7.62247181 - 13.752257350000001
平均 (標準偏差)0.0 (±1.2475096)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-144-144-144
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 268.704 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.9330.9330.933
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.704268.704268.704
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-144-144-144
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-7.62213.752-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : rATcpn-alpha in apo state

全体名称: rATcpn-alpha in apo state
要素
  • 試料: rATcpn-alpha in apo state
  • タンパク質・ペプチド: Group II chaperonin alpha

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超分子 #1000: rATcpn-alpha in apo state

超分子名称: rATcpn-alpha in apo state / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: This sample contains about 90% 8-fold symmetric particles and about 10% 9-fold symmetric particles
集合状態: hexadecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 960 KDa / 理論値: 960 KDa

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分子 #1: Group II chaperonin alpha

分子名称: Group II chaperonin alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: rATcpn-alpha / コピー数: 1 / 集合状態: hexadecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Acidianus tengchongensis (アキディアヌス属)
株: S5T / 別称: Archaea
分子量実験値: 960 KDa / 理論値: 960 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: PET-23b

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25 mM Tris-HCl, pH 7.5, 12 mM MgCl2, 50 mM KCl
グリッド詳細: 400-mesh GiGTM grid with holes of 2 um diameter and 2 um spacing
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 96000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 96,000 times magnification
日付2010年7月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 3424 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: The whole micrograph
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider,EMAN1.9 / 使用した粒子像数: 55460

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3ko1


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body and Molecular Dynamics Flexible Fitting. symmetry-restrained MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j1b:
Cryo-EM structure of 8-fold symmetric rATcpn-alpha in apo state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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