PDB-3lue: F-アクチンと結合したαアクチニンCH1

エントリ情報
概要
データベース名・ID	PORTEIN DATA BANK (PDB) / 3lue
タイトル	Model of alpha-actinin CH1 bound to F-actin F-アクチンと結合したαアクチニンCH1
記述子	Actin cytoplasmic 1 Alpha-actinin-3
キーワード	STRUCTURAL PROTEIN, calponin homology domains, ATP-binding, Cytoskeleton, Methylation, Nucleotide-binding, Phosphoprotein, Actin-binding, Deafness, Disease mutation, Dystonia
PDBj Mine pages	Summary, Structural Details, Experimental Details, Functional Details
その他のデータベース	RCSB-PDB, PDBe, CATH, CE, FSSP, SCOP, VAST
構造の表現
ムービー	ムービーページ #1: 登録構造単位, Jmolにより作成 #2: EMマップデータ( EMDB-5170 )との重ね合わせ, UCSF CHIMERAにより作成
構造ビューア	万見, jV4, Jmol, 生物学的単位 (画像, jV)
関連構造データ
関連するエントリ	EMDB-5170 Fit Fit: あてはめのターゲットとして利用したマップ
類似構造 (beta)	分布図 EMDB-5354 EMDB-1416 EMDB-2228 EMDB-1674 類似構造データの一覧 Omokageシステムについて

文献
引用 - primary
文献	Nat.Struct.Mol.Biol., Vol. 17, Page: 614 - 616, Year: 2010,
タイトル	Opening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
著者・データ登録者	Galkin, V.E., Orlova, A., Salmazo, A., Djinovic-Carugo, K., Egelman, E.H.
リンク	DOI: 10.1038/nsmb.1789

構成要素
ID 1 : Beta-actin, Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
画像
説明	Actin, cytoplasmic 1
タイプ	polypeptide(L)
分子量	41651.809 Da
分子の数	10
ID	1
由来	手法: Isolated from a genetically manipulated source Gene: human, ACTB, ID:9606, Homo sapiens Host: ID:562, Escherichia coli
リンク	UniProt: P60709, Sequence view
ID 2 : Alpha-actinin skeletal muscle isoform 3, F-actin cross-linking protein
画像
説明	Alpha-actinin-3
タイプ	polypeptide(L)
分子量	12471.813 Da
分子の数	10
ID	2
由来	手法: Isolated from a genetically manipulated source Gene: human, ACTN3, ID:9606, Homo sapiens Host: ID:562, Escherichia coli
リンク	UniProt: Q08043, Sequence view

試料
集合体
試料の集合状態	FILAMENT
組成	one to one binding
詳細	none
名称	F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
要素の数	2
構成単位・集合体
集合体のID	1
Ebi expression system	E. coli
Ebi tissue	muscle
Mutant flag	YES
名称	F-actin
オリゴマー状態の詳細	helical polymer
別名	F-actin
タイプ	PROTEIN
実験
3次元再構成法	HELICAL
電子顕微鏡試料のタイプ	VITREOUS ICE (CRYO EM)
急速凍結
凍結剤	ETHANE
実験
手法	ELECTRON MICROSCOPY

電子顕微鏡
電子銃
加速電圧	200 kV
照射モード	FLOOD BEAM
レンズ
モード	BRIGHT FIELD
倍率	公称値: 50000 X
ディテクター距離	0.0
試料ホルダ
試料ホルダ	モデル: GATAN LIQUID NITROGEN, タイプ: gatan 626
傾斜角	最小値: 0.0 degrees, 最大値: 0.0 degrees
ディテクター
タイプ	Kodak SO163
画像のスキャン
サンプリングサイズ	12.7
スキャナ	NIKON COOLSCAN

解析
投影像の選択・粒子像の拾い上げ
ソフトウェア	Chimera
Helical entity
Angular rotation per subunit	166.8 degrees
Axial rise per subunit	27.7 A
3次元再構成
ピクセルサイズ（実際の値）	2.38 A/pix
CTF補正方法	Weiner filter
詳細	AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
手法	back projection
ピクセルサイズ（公称値）	2.38 A/pix
分解能	15.0 A
分解能の評価方法	FSC at 0.5
ソフトウェア	IHRSR
3次元あてはめ
詳細	AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
手法	both manually and with Chimera
精密化に使用した空間	REAL
ソフトウェア	Chimera
精密化
Cycle id	LAST
Refine id	ELECTRON MICROSCOPY
合計	37910
タンパク質原子	37910