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Model of alpha-actinin CH1 bound to F-actin

らせん対称再構成法による, 15Å分解能

ムービー

方向:

#1: 登録構造単位, Jmolにより作成

#2: EMマップデータ( EMDB-5170 )との重ね合わせ, UCSF CHIMERAにより作成

エントリ情報
概要
データベース名・IDPORTEIN DATA BANK (PDB) / 3lue
タイトルModel of alpha-actinin CH1 bound to F-actin
F-アクチンと結合したαアクチニンCH1
記述子Actin
cytoplasmic 1
Alpha-actinin-3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN, calponin homology domains, ATP-binding, Cytoskeleton, Methylation, Nucleotide-binding, Phosphoprotein, Actin-binding, Deafness, Disease mutation, Dystonia
著者・データ登録者Galkin, V.E., Orlova, A., Salmazo, A., Djinovic-Carugo, K., Egelman, E.H.
日付登録: 2010-02-17, 公開: 2010-04-28
PDBj Mine pagesSummary, Structural Details, Experimental Details, Functional Details
その他のデータベースRCSB-PDB, PDBe, CATH, CE, FSSP, SCOP, VAST
構造の表現
ムービームービーページ

#1: 登録構造単位, Jmolにより作成

#2: EMマップデータ( EMDB-5170 )との重ね合わせ, UCSF CHIMERAにより作成

構造ビューア万見, jV4, Jmol, 生物学的単位 (画像, jV)
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CiteFit

Cite: 同じ文献を引用しているデータ

Fit: あてはめのターゲットとして利用したマップ

類似構造 (beta)
類似構造データの一覧 Omokageシステムについて
文献
引用 - primary
文献Nat. Struct. Mol. Biol., Vol. 17, Issue 5, Page 614-6, Year 2010
タイトルOpening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
著者Vitold E Galkin, Albina Orlova, Anita Salmazo, Kristina Djinovic-Carugo, Edward H Egelman
Department of Biochemistry and Molecular Genetics, University of Virginia Medical Center, Charlottesville, Virginia, USA.
キーワードActinin (chemistry, 11003-00-2), Actins (chemistry), Calcium-Binding Proteins (chemistry), Crystallography, X-Ray, Humans, Microfilament Proteins (chemistry), Models, Molecular, Protein Binding, Protein Conformation, Protein Structure, Tertiary, calponin
リンクDOI: 10.1038/nsmb.1789, PubMed: 20383143, PMC: PMC2921939
構成要素
ID 1 : Beta-actin, Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
画像
ID1
分子量41651.809 Da
説明Actin, cytoplasmic 1
分子の数10
タイプpolypeptide(L)
由来手法: Isolated from a genetically manipulated source
遺伝子: human, ACTB, ID:9606, Homo sapiens
ホスト: ID:562, Escherichia coli

リンクUniProt: P60709, Sequence view
ID 2 : Alpha-actinin skeletal muscle isoform 3, F-actin cross-linking protein
画像
ID2
分子量12471.813 Da
説明Alpha-actinin-3
分子の数10
タイプpolypeptide(L)
由来手法: Isolated from a genetically manipulated source
遺伝子: human, ACTN3, ID:9606, Homo sapiens
ホスト: ID:562, Escherichia coli
リンクUniProt: Q08043, Sequence view
試料
集合体
試料の集合状態FILAMENT
組成one to one binding
詳細none
名称F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
要素の数2
構成単位・集合体
集合体のID1
Ebi expression systemE. coli
Ebi tissuemuscle
Mutant flagYES
名称F-actin
オリゴマー状態の詳細helical polymer
別名F-actin
タイプPROTEIN
実験
3次元再構成法HELICAL
電子顕微鏡試料のタイプVITREOUS ICE (CRYO EM)
急速凍結
凍結剤ETHANE
実験
手法ELECTRON MICROSCOPY
電子顕微鏡
電子銃
加速電圧200 kV
照射モードFLOOD BEAM
レンズ
モードBRIGHT FIELD
倍率公称値: 50000 X
ディテクター距離0.0
試料ホルダ
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN, タイプ: gatan 626
傾斜角最小値: 0.0 degrees, 最大値: 0.0 degrees
ディテクター
タイプKodak SO163
画像のスキャン
サンプリングサイズ12.7
スキャナNIKON COOLSCAN
解析
投影像の選択・粒子像の拾い上げ
ソフトウェアChimera
Helical entity
Angular rotation per subunit166.8 degrees
Axial rise per subunit27.7 A
3次元再構成
ピクセルサイズ(実際の値)2.38 A/pix
CTF補正方法Weiner filter
詳細AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
手法back projection
ピクセルサイズ(公称値)2.38 A/pix
分解能15.0 A
分解能の評価方法FSC at 0.5
ソフトウェアIHRSR
3次元あてはめ
詳細AUTHORS STATE THAT THE STRANGE C-N BONDS WERE THE RESULT OF BREAKING THE CHAINS AT THESE POINTS TO DO RIGID BODY FITTING OF THE SUBDOMAINS.
手法both manually and with Chimera
精密化に使用した空間REAL
ソフトウェアChimera
精密化
Cycle idLAST
Refine idELECTRON MICROSCOPY
合計37910
タンパク質原子37910
ダウンロード
PDB形式
すべてpdb3lue.ent.gz
pdb3lue.ent (非圧縮ファイル)
ヘッダのみpdb3lue.ent.gz
mmcif形式
mmCIF3lue.cif.gz
XML形式
すべて3lue.xml.gz
No-atom3lue-noatom.xml.gz
Ext-atom3lue-extatom.xml.gz
ムービー関連ファイル
ムービー #1
.mp4 (H.264/MPEG-4 AVC 形式), 2.5 MB
.webm (WebM/VP8 形式), 3.5 MB
ムービー #2
.mp4 (H.264/MPEG-4 AVC 形式), 3.7 MB
.webm (WebM/VP8 形式), 4.8 MB