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- EMDB-37850: Cryo-EM structure of native H. thermoluteolus TH-1 GroEL -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37850
タイトルCryo-EM structure of native H. thermoluteolus TH-1 GroEL
マップデータ
試料
  • 複合体: Native H. thermoluteolus GroEL
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin GroEL
キーワードChaperone / Chaperonin / ATPase (ATPアーゼ) / protein folding (フォールディング)
機能・相同性
機能・相同性情報


chaperonin ATPase / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein refolding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Liao Z / Gopalasingam CC / Kameya M / Gerle C / Shigematsu H / Ishii M / Arakawa T / Fushinobu S
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H00322 日本
Japan Science and TechnologyJPMJSP2108 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural insights into thermophilic chaperonin complexes.
著者: Zengwei Liao / Chai C Gopalasingam / Masafumi Kameya / Christoph Gerle / Hideki Shigematsu / Masaharu Ishii / Takatoshi Arakawa / Shinya Fushinobu /
要旨: Group I chaperonins are dual heptamer protein complexes that play significant roles in protein homeostasis. The structure and function of the Escherichia coli chaperonin are well characterized. ...Group I chaperonins are dual heptamer protein complexes that play significant roles in protein homeostasis. The structure and function of the Escherichia coli chaperonin are well characterized. However, the dynamic properties of chaperonins, such as large ATPase-dependent conformational changes by binding of lid-like co-chaperonin GroES, have made structural analyses challenging, and our understanding of these changes during the turnover of chaperonin complex formation is limited. In this study, we used single-particle cryogenic electron microscopy to investigate the structures of GroES-bound chaperonin complexes from the thermophilic hydrogen-oxidizing bacteria Hydrogenophilus thermoluteolus and Hydrogenobacter thermophilus in the presence of ATP and AMP-PNP. We captured the structure of an intermediate state chaperonin complex, designated as an asymmetric football-shaped complex, and performed analyses to decipher the dynamic structural variations. Our structural analyses of inter- and intra-subunit communications revealed a unique mechanism of complex formation through the binding of a second GroES to a bullet-shaped complex.
履歴
登録2023年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月27日-
マップ公開2024年3月27日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37850.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37850.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0643
最小 - 最大-0.09370753 - 0.25629598
平均 (標準偏差)0.0015147317 (±0.013711513)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_37850_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Output sharpened map from NU-refinement of cryoSPARC

ファイルemd_37850_additional_1.map
注釈Output sharpened map from NU-refinement of cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37850_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37850_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Native H. thermoluteolus GroEL

全体名称: Native H. thermoluteolus GroEL
要素
  • 複合体: Native H. thermoluteolus GroEL
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin GroEL

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超分子 #1: Native H. thermoluteolus GroEL

超分子名称: Native H. thermoluteolus GroEL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア) / 株: TH-1
分子量理論値: 809 kDa/nm

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分子 #1: Chaperonin GroEL

分子名称: Chaperonin GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: chaperonin ATPase
由来(天然)生物種: Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア) / 株: TH-1
分子量理論値: 55.83707 KDa
配列文字列: AAKEVKFHDS ARERLVAGVN LLANAVKTTL GPKGRNVVIE RSFGAPIVTK DGVTVAKEIE LKDKFENMGA QMVKEVASKT ADVAGDGTT TATVLAQAIV REGMKYVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAIVEE LKAISKPCST TKEIAQVGTI SANADSSIGE I IAQAMDKV ...文字列:
AAKEVKFHDS ARERLVAGVN LLANAVKTTL GPKGRNVVIE RSFGAPIVTK DGVTVAKEIE LKDKFENMGA QMVKEVASKT ADVAGDGTT TATVLAQAIV REGMKYVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAIVEE LKAISKPCST TKEIAQVGTI SANADSSIGE I IAQAMDKV GKEGVITVED GKSLENELEV VEGMQFDRGY LSPYFINNPD KQVAVLDNPY ILLHDKKISN IRDLLPVLEQ VA KAGRPLL IIAEDVEGEA LATLVVNNLR GILKTCAVKA PGFGDRRKAM LQDIAILTGG TVISEEVGLS LEKATLEDLG QAK RVEVAK EHTTIIDGAG DPAKIQARVK EIRVQIEEAT SDYDREKLQE RVAKLAGGVA VIKVGAATEV EMKEKKARVE DALH ATRAA VEEGIVPGGG VALLRAREAA VAKGLKGDNP DQEAGIKIVL RAVEQPLREI VANAGEEPSV IVAKVLEGKG NYGYN AATG EFGDMIEMGV LDPTKVTRSA LQNAASVAGL MLTTECMIAE AP

UniProtKB: Chaperonin GroEL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4S4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
100.0 mMKClPotassium chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: PIB-10, hard mode
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot force 10, blot time 15 s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3418 / 平均露光時間: 4.95 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3) / 使用した粒子像数: 40366

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細Initial fitting was done using UCSF ChimeraX
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8wu4:
Cryo-EM structure of native H. thermoluteolus TH-1 GroEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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