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- EMDB-35536: The cryo-EM structure of eight Rubisco large subunits (RbcL), two... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35536
タイトルThe cryo-EM structure of eight Rubisco large subunits (RbcL), two Arabidopsis thaliana Rubisco accumulation factors 1 (AtRaf1), and seven Arabidopsis thaliana Bundle Sheath Defective 2 (AtBSD2)
マップデータ
試料
  • 複合体: Rubisco assembly intermediate of eight Rubisco large subunits (RbcL), two Arabidopsis thaliana Rubisco accumulation factors 1 (AtRaf1), and seven Arabidopsis thaliana Bundle Sheath Defective 2 (AtBSD2)
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Protein BUNDLE SHEATH DEFECTIVE 2, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic
キーワードComplex / BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / LYASE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / : / 光呼吸 / カルボキシソーム / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone complex / 葉緑体 / chaperone-mediated protein folding ...ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / : / 光呼吸 / カルボキシソーム / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone complex / 葉緑体 / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / 葉緑体 / monooxygenase activity / magnesium ion binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site ...Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / Protein BUNDLE SHEATH DEFECTIVE 2, chloroplastic / Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / Synechococcus elongatus PCC 6301 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Wang R / Song H / Zhang W / Wang N / Zhang S / Shao R
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Mol Plant / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the functions of Raf1 and Bsd2 in hexadecameric Rubisco assembly.
著者: Ran Wang / Hui Song / Wenjuan Zhang / Ning Wang / Shijia Zhang / Ruiqi Shao / Cuimin Liu /
要旨: Hexadecameric form I Rubisco, which consisting consists of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, is the most abundant enzyme on earth. Extensive efforts to engineer an improved Rubisco ...Hexadecameric form I Rubisco, which consisting consists of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, is the most abundant enzyme on earth. Extensive efforts to engineer an improved Rubisco to speed up its catalytic efficiency and ultimately increase agricultural productivity. However, difficulties with correct folding and assembly in foreign hosts or in vitro have hampered the genetic manipulation of hexadecameric Rubisco. In this study, we reconstituted Synechococcus sp. PCC6301 Rubisco in vitro using the chaperonin system and assembly factors from cyanobacteria and Arabidopsis thaliana (At). Rubisco holoenzyme was produced in the presence of cyanobacterial Rubisco accumulation factor 1 (Raf1) alone or both AtRaf1 and bundle-sheath defective-2 (AtBsd2) from Arabidopsis. RbcL released from GroEL is assembly capable in the presence of ATP, and AtBsd2 functions downstream of AtRaf1. Cryo-EM structures of RbcL-AtRaf1, RbcL-AtRaf1-AtBsd2, and RbcL revealed that the interactions between RbcL and AtRaf1 are looser than those between prokaryotic RbcL and Raf1, with AtRaf1 tilting 7° farther away from RbcL. AtBsd2 stabilizes the flexible regions of RbcL, including the N and C termini, the 60s loop, and loop 6. Using these data, combined with previous findings, we propose the possible biogenesis pathways of prokaryotic and eukaryotic Rubisco.
履歴
登録2023年3月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35536.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35536.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.076 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0183
最小 - 最大-0.070894085 - 0.12660144
平均 (標準偏差)0.00015363349 (±0.003339452)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 344.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35536_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35536_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rubisco assembly intermediate of eight Rubisco large subunits (Rb...

全体名称: Rubisco assembly intermediate of eight Rubisco large subunits (RbcL), two Arabidopsis thaliana Rubisco accumulation factors 1 (AtRaf1), and seven Arabidopsis thaliana Bundle Sheath Defective 2 (AtBSD2)
要素
  • 複合体: Rubisco assembly intermediate of eight Rubisco large subunits (RbcL), two Arabidopsis thaliana Rubisco accumulation factors 1 (AtRaf1), and seven Arabidopsis thaliana Bundle Sheath Defective 2 (AtBSD2)
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Protein BUNDLE SHEATH DEFECTIVE 2, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic

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超分子 #1: Rubisco assembly intermediate of eight Rubisco large subunits (Rb...

超分子名称: Rubisco assembly intermediate of eight Rubisco large subunits (RbcL), two Arabidopsis thaliana Rubisco accumulation factors 1 (AtRaf1), and seven Arabidopsis thaliana Bundle Sheath Defective 2 (AtBSD2)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
EC番号: リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus PCC 6301 (バクテリア)
分子量理論値: 52.516605 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MPKTQSAAGY KAGVKDYKLT YYTPDYTPKD TDLLAAFRFS PQPGVPADEA GAAIAAESST GTWTTVWTDL LTDMDRYKGK CYHIEPVQG EENSYFAFIA YPLDLFEEGS VTNILTSIVG NVFGFKAIRS LRLEDIRFPV ALVKTFQGPP HGIQVERDLL N KYGRPMLG ...文字列:
MPKTQSAAGY KAGVKDYKLT YYTPDYTPKD TDLLAAFRFS PQPGVPADEA GAAIAAESST GTWTTVWTDL LTDMDRYKGK CYHIEPVQG EENSYFAFIA YPLDLFEEGS VTNILTSIVG NVFGFKAIRS LRLEDIRFPV ALVKTFQGPP HGIQVERDLL N KYGRPMLG CTIKPKLGLS AKNYGRAVYE CLRGGLDFTK DDENINSQPF QRWRDRFLFV ADAIHKSQAE TGEIKGHYLN VT APTCEEM MKRAEFAKEL GMPIIMHDFL TAGFTANTTL AKWCRDNGVL LHIHRAMHAV IDRQRNHGIH FRVLAKCLRL SGG DHLHSG TVVGKLEGDK ASTLGFVDLM REDHIEADRS RGVFFTQDWA SMPGVLPVAS GGIHVWHMPA LVEIFGDDSV LQFG GGTLG HPWGNAPGAT ANRVALEACV QARNEGRDLY REGGDILREA GKWSPELAAA LDLWKEIKFE FETMDKL

UniProtKB: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

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分子 #2: Protein BUNDLE SHEATH DEFECTIVE 2, chloroplastic

分子名称: Protein BUNDLE SHEATH DEFECTIVE 2, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 8.355468 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAANNNPQGT KPNSLVCANC EGEGCVACSQ CKGGGVNLID HFNGQFKAGA LCWLCRGKKE VLCGDCNGAG FIGGFLSTFD E

UniProtKB: Protein BUNDLE SHEATH DEFECTIVE 2, chloroplastic

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分子 #3: Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic

分子名称: Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 43.732562 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MQQLYQPFRP PSSPIPTQFR SLDSAGKIEI LAGRMALWFE YAPLISSLYT DGFTPPTIEE LTGISSIEQN RLIVGAQVRD SILQSIHEP ELISAFDTGG AELLYEIRLL STTQRVAAAT FIIDRNIDSK GAQDLARAIK DYPNRRGDVG WLDFDYNLPG D CLSFLYYR ...文字列:
MQQLYQPFRP PSSPIPTQFR SLDSAGKIEI LAGRMALWFE YAPLISSLYT DGFTPPTIEE LTGISSIEQN RLIVGAQVRD SILQSIHEP ELISAFDTGG AELLYEIRLL STTQRVAAAT FIIDRNIDSK GAQDLARAIK DYPNRRGDVG WLDFDYNLPG D CLSFLYYR QSRENKNPSD QRTSMLLQAL GVAESEKAKN RLNTELYGDK EAEKEKEKKK KEEEVKAIRI PVVRLKFGEV AE ATSVVVL PVCKAEEGEK KILEAPMEII AGGDFKVVEA EKGWKRWVVL PSWNPVAAIG KGGVAVSFRD DRKVLPWDGK EEP LLVVAD RVRNVVEADD GYYLVVAENG LKLEKGSDLK AREVKESLGM VVLVVRPPRE DDDDWQTSHQ NWD

UniProtKB: Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 99991

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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