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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2xzb | ||||||
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タイトル | Pig Gastric H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080 | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / ION PUMP / H/K-ATPASE / P-TYPE ATPASE / MEMBRANE PROTEIN / BERYLLIUM FLUORIDE / ATP-BINDING / ACID SUPPRESSANT | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane ...H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / ATPase activator activity / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / cell adhesion / apical plasma membrane / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SUS SCROFA (ブタ) | ||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å | ||||||
データ登録者 | Abe, K. / Tani, K. / Fujiyoshi, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011 タイトル: Conformational rearrangement of gastric H(+),K(+)-ATPase induced by an acid suppressant. 著者: Kazuhiro Abe / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi / 要旨: Acid-related gastric diseases are associated with disorder of digestive tract acidification. The gastric proton pump, H(+),K(+)-ATPase, exports H(+) in exchange for luminal K(+) to generate a highly ...Acid-related gastric diseases are associated with disorder of digestive tract acidification. The gastric proton pump, H(+),K(+)-ATPase, exports H(+) in exchange for luminal K(+) to generate a highly acidic environment in the stomach, and is a main target for acid suppressants. Here, we report the three-dimensional structure of gastric H(+),K(+)-ATPase with bound SCH28080, a representative K(+)-competitive acid blocker, at 7 Å resolution based on electron crystallography of two-dimensional crystals. The density of the bound SCH28080 is found near transmembrane (TM) helices 4, 5 and 6, in the luminal cavity. The SCH28080-binding site is formed by the rearrangement of TM helices, which is in turn transmitted to the cytoplasmic domains, resulting in a luminal-open conformation. These results represent the first structural evidence for a binding site of an acid suppressant on H(+),K(+)-ATPase, and the conformational change induced by this class of drugs. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2xzb.cif.gz | 212.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2xzb.ent.gz | 163.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2xzb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2xzb_validation.pdf.gz | 782.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2xzb_full_validation.pdf.gz | 988.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2xzb_validation.xml.gz | 70.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2xzb_validation.cif.gz | 97 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xz/2xzb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xz/2xzb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 114399.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P19156, H+/K+-exchanging ATPase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 33113.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P18434, H+/K+-exchanging ATPase |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 515 |
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EM実験 | 試料の集合状態: 2D ARRAY / 3次元再構成法: 電子線結晶学 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Gastric H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080 / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | pH: 5.5 詳細: 20mM MES, 20mM Mg(CH3COO)2, 5mM ATP, 10%(v/v) glycerol, 3mM DTT |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 凍結剤: NITROGEN |
結晶化 | pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5 |
-データ収集
顕微鏡 | モデル: JEOL KYOTO-3000SFF / 日付: 2010年3月29日 |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 40000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4130 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 580 nm |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
回折 | 平均測定温度: 4.5 K |
検出器 | 日付: 2010年3月29日 |
放射 | 散乱光タイプ: electron |
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 7→140.9 Å / Num. obs: 6801 / 冗長度: 12.9 % |
-解析
ソフトウェア | 名称: MRC / 分類: データスケーリング | ||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 7 Å / 解像度の算出法: OTHER / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL | ||||||||||||
精密化 | 解像度: 7→129 Å / Num. reflection obs: 6801 / σ(F): 0 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1831. | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 7→129 Å
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