[日本語] English
万見
- EMDB-21845: The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21845
タイトルThe V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement)
マップデータThe V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement)
試料
  • 複合体: Human V-ATPase and SidK complex
    • 複合体: Human V-ATPase
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase catalytic subunit A
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit E 1
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit G 1
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit D
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit F
    • 複合体: SidK
      • タンパク質・ペプチド: SidK
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードV-ATPase / proton pump (プロトンポンプ) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / intracellular pH reduction / cellular response to increased oxygen levels / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / synaptic vesicle lumen acidification / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / Golgi lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / lysosomal lumen acidification ...proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / intracellular pH reduction / cellular response to increased oxygen levels / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / synaptic vesicle lumen acidification / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / Golgi lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / lysosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / clathrin-coated vesicle membrane / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / Amino acids regulate mTORC1 / vacuolar acidification / protein localization to cilium / transmembrane transporter complex / ROS and RNS production in phagocytes / 微絨毛 / proton transmembrane transporter activity / cilium assembly / regulation of macroautophagy / specific granule membrane / ATP metabolic process / ATP合成酵素 / ruffle / Insulin receptor recycling / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / 分泌 / 繊毛 / synaptic vesicle membrane / メラノソーム / presynapse / ATPase binding / intracellular iron ion homeostasis / endosome membrane / エンドソーム / apical plasma membrane / lysosomal membrane / ゴルジ体 / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F ...ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit G 1 / V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / V-type proton ATPase subunit E 1 / V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-type proton ATPase subunit F / Type IV secretion protein Dot / V-type proton ATPase subunit D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Legionella pneumophila subsp. pneumophila (レジオネラ・ニューモフィラ) / Legionella pneumophila subsp. pneumophila (strain Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513) (レジオネラ・ニューモフィラ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wang L / Wu H
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Structures of a Complete Human V-ATPase Reveal Mechanisms of Its Assembly.
著者: Longfei Wang / Di Wu / Carol V Robinson / Hao Wu / Tian-Min Fu /
要旨: Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton ...Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton transfer. They play important roles in acidification of intracellular vesicles, organelles, and the extracellular milieu in eukaryotes. Here, we report cryoelectron microscopy structures of human V-ATPase in three rotational states at up to 2.9-Å resolution. Aided by mass spectrometry, we build all known protein subunits with associated N-linked glycans and identify glycolipids and phospholipids in the V complex. We define ATP6AP1 as a structural hub for V complex assembly because it connects to multiple V subunits and phospholipids in the c-ring. The glycolipids and the glycosylated V subunits form a luminal glycan coat critical for V-ATPase folding, localization, and stability. This study identifies mechanisms of V-ATPase assembly and biogenesis that rely on the integrated roles of ATP6AP1, glycans, and lipids.
履歴
登録2020年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年11月11日-
マップ公開2020年11月11日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wlz
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21845.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21845.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.6 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-2.5068724 - 4.18343
平均 (標準偏差)0.0039131674 (±0.094889075)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 388.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z388.800388.800388.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-2.5074.1830.004

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Human V-ATPase and SidK complex

全体名称: Human V-ATPase and SidK complex
要素
  • 複合体: Human V-ATPase and SidK complex
    • 複合体: Human V-ATPase
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase catalytic subunit A
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit E 1
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit G 1
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit D
      • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit F
    • 複合体: SidK
      • タンパク質・ペプチド: SidK
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Human V-ATPase and SidK complex

超分子名称: Human V-ATPase and SidK complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7

+
超分子 #2: Human V-ATPase

超分子名称: Human V-ATPase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2, #4-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: SidK

超分子名称: SidK / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila subsp. pneumophila (レジオネラ・ニューモフィラ)

+
分子 #1: V-type proton ATPase catalytic subunit A

分子名称: V-type proton ATPase catalytic subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP合成酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.379875 KDa
配列文字列: MDFSKLPKIL DEDKESTFGY VHGVSGPVVT ACDMAGAAMY ELVRVGHSEL VGEIIRLEGD MATIQVYEET SGVSVGDPVL RTGKPLSVE LGPGIMGAIF DGIQRPLSDI SSQTQSIYIP RGVNVSALSR DIKWDFTPCK NLRVGSHITG GDIYGIVSEN S LIKHKIML ...文字列:
MDFSKLPKIL DEDKESTFGY VHGVSGPVVT ACDMAGAAMY ELVRVGHSEL VGEIIRLEGD MATIQVYEET SGVSVGDPVL RTGKPLSVE LGPGIMGAIF DGIQRPLSDI SSQTQSIYIP RGVNVSALSR DIKWDFTPCK NLRVGSHITG GDIYGIVSEN S LIKHKIML PPRNRGTVTY IAPPGNYDTS DVVLELEFEG VKEKFTMVQV WPVRQVRPVT EKLPANHPLL TGQRVLDALF PC VQGGTTA IPGAFGCGKT VISQSLSKYS NSDVIIYVGC GERGNEMSEV LRDFPELTME VDGKVESIMK RTALVANTSN MPV AAREAS IYTGITLSEY FRDMGYHVSM MADSTSRWAE ALREISGRLA EMPADSGYPA YLGARLASFY ERAGRVKCLG NPER EGSVS IVGAVSPPGG DFSDPVTSAT LGIVQVFWGL DKKLAQRKHF PSVNWLISYS KYMRALDEYY DKHFTEFVPL RTKAK EILQ EEEDLAEIVQ LVGKASLAET DKITLEVAKL IKDDFLQQNG YTPYDRFCPF YKTVGMLSNM IAFYDMARRA VETTAQ SDN KITWSIIREH MGDILYKLSS MKFKDPLKDG EAKIKSDYAQ LLEDMQNAFR SLED

UniProtKB: V-type proton ATPase catalytic subunit A

+
分子 #2: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform

分子名称: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.5615 KDa
配列文字列: MALRAMRGIV NGAAPELPVP TGGPAVGARE QALAVSRNYL SQPRLTYKTV SGVNGPLVIL DHVKFPRYAE IVHLTLPDGT KRSGQVLEV SGSKAVVQVF EGTSGIDAKK TSCEFTGDIL RTPVSEDMLG RVFNGSGKPI DRGPVVLAED FLDIMGQPIN P QCRIYPEE ...文字列:
MALRAMRGIV NGAAPELPVP TGGPAVGARE QALAVSRNYL SQPRLTYKTV SGVNGPLVIL DHVKFPRYAE IVHLTLPDGT KRSGQVLEV SGSKAVVQVF EGTSGIDAKK TSCEFTGDIL RTPVSEDMLG RVFNGSGKPI DRGPVVLAED FLDIMGQPIN P QCRIYPEE MIQTGISAID GMNSIARGQK IPIFSAAGLP HNEIAAQICR QAGLVKKSKD VVDYSEENFA IVFAAMGVNM ET ARFFKSD FEENGSMDNV CLFLNLANDP TIERIITPRL ALTTAEFLAY QCEKHVLVIL TDMSSYAEAL REVSAAREEV PGR RGFPGY MYTDLATIYE RAGRVEGRNG SITQIPILTM PNDDITHPIP DLTGYITEGQ IYVDRQLHNR QIYPPINVLP SLSR LMKSA IGEGMTRKDH ADVSNQLYAC YAIGKDVQAM KAVVGEEALT SDDLLYLEFL QKFERNFIAQ GPYENRTVFE TLDIG WQLL RIFPKEMLKR IPQSTLSEFY PRDSAKH

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform

+
分子 #3: SidK

分子名称: SidK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila subsp. pneumophila (strain Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513) (レジオネラ・ニューモフィラ)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513
分子量理論値: 65.505297 KDa
配列文字列: MSFIKVGIKM GGLTSEQYHS QVVGKIGYIA RCMQTIDPEN NLKKIREDYQ DVLIWAEKNY RFEEILEASK SGKCPNDLDA LSRRSLILQ ELLRLVSSIS PFKMKLDLIE SQYEKMKQHV NLWKSDYHVK LNQLNQLTDY LKNAAPTPKN NFLRAMTSVL Q MQIAQYGI ...文字列:
MSFIKVGIKM GGLTSEQYHS QVVGKIGYIA RCMQTIDPEN NLKKIREDYQ DVLIWAEKNY RFEEILEASK SGKCPNDLDA LSRRSLILQ ELLRLVSSIS PFKMKLDLIE SQYEKMKQHV NLWKSDYHVK LNQLNQLTDY LKNAAPTPKN NFLRAMTSVL Q MQIAQYGI TEDNEGINQL FKLGLHLLAM ANEKIDEQYH LFKGYVKDQP EESPFEGILP AEDQKILVKT MIDYAMPKLS SK VLQDKLS ALSSSDVLTK TLLDSIDRIV KENEKLNALS KVKLGKFGLD IREIEVIYSQ ALKISPQDAL QYTAQQCDAQ LLS MAFPDS QNYIIESISN KKVKTIAELI HSKEFIYQII KTEVFKQVDP NEKIRLQAAT ELYQLLGRIM DKQINLFTKM NLEQ INEYI QTKTKAILDK IPERVELLTF MGFEIPTFKG IETLMTDISH SQDNETLAIA QEFYTNIKNA KNQLLGDKLI EDITP QDVE KFFNQCSQYG SEAAEKLADN RPVLTKIADI LTAIARWAIS LIGFNTPPQF LAPTRTCVDQ VSDEITKIKL KLEDTL GSL QKVQEESLSL

UniProtKB: Type IV secretion protein Dot

+
分子 #4: V-type proton ATPase subunit E 1

分子名称: V-type proton ATPase subunit E 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.183346 KDa
配列文字列: MALSDADVQK QIKHMMAFIE QEANEKAEEI DAKAEEEFNI EKGRLVQTQR LKIMEYYEKK EKQIEQQKKI QMSNLMNQAR LKVLRARDD LITDLLNEAK QRLSKVVKDT TRYQVLLDGL VLQGLYQLLE PRMIVRCRKQ DFPLVKAAVQ KAIPMYKIAT K NDVDVQID ...文字列:
MALSDADVQK QIKHMMAFIE QEANEKAEEI DAKAEEEFNI EKGRLVQTQR LKIMEYYEKK EKQIEQQKKI QMSNLMNQAR LKVLRARDD LITDLLNEAK QRLSKVVKDT TRYQVLLDGL VLQGLYQLLE PRMIVRCRKQ DFPLVKAAVQ KAIPMYKIAT K NDVDVQID QESYLPEDIA GGVEIYNGDR KIKVSNTLES RLDLIAQQMM PEVRGALFGA NANRKFLD

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit E 1

+
分子 #5: V-type proton ATPase subunit G 1

分子名称: V-type proton ATPase subunit G 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.781547 KDa
配列文字列:
MASQSQGIQQ LLQAEKRAAE KVSEARKRKN RRLKQAKEEA QAEIEQYRLQ REKEFKAKEA AALGSRGSCS TEVEKETQEK MTILQTYFR QNRDEVLDNL LAFVCDIRPE IHENYRING

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit G 1

+
分子 #6: V-type proton ATPase subunit D

分子名称: V-type proton ATPase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.311918 KDa
配列文字列: MSGKDRIEIF PSRMAQTIMK ARLKGAQTGR NLLKKKSDAL TLRFRQILKK IIETKMLMGE VMREAAFSLA EAKFTAGDFS TTVIQNVNK AQVKIRAKKD NVAGVTLPVF EHYHEGTDSY ELTGLARGGE QLAKLKRNYA KAVELLVELA SLQTSFVTLD E AIKITNRR ...文字列:
MSGKDRIEIF PSRMAQTIMK ARLKGAQTGR NLLKKKSDAL TLRFRQILKK IIETKMLMGE VMREAAFSLA EAKFTAGDFS TTVIQNVNK AQVKIRAKKD NVAGVTLPVF EHYHEGTDSY ELTGLARGGE QLAKLKRNYA KAVELLVELA SLQTSFVTLD E AIKITNRR VNAIEHVIIP RIERTLAYII TELDEREREE FYRLKKIQEK KKILKEKSEK DLEQRRAAGE VLEPANLLAE EK DEDLLFE

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit D

+
分子 #7: V-type proton ATPase subunit F

分子名称: V-type proton ATPase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.38821 KDa
配列文字列:
MAGRGKLIAV IGDEDTVTGF LLGGIGELNK NRHPNFLVVE KDTTINEIED TFRQFLNRDD IGIILINQYI AEMVRHALDA HQQSIPAVL EIPSKEHPYD AAKDSILRRA RGMFTAEDLR

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit F

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1000000

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る