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万見
- EMDB-2026: Structure of the proteasome subunit Rpn1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2026
タイトルStructure of the proteasome subunit Rpn1
マップデータMap of the proteasome subunit Rpn1 from S. cerevisiae
試料
  • 試料: Rpn1
  • タンパク質・ペプチド: Rpn1
キーワードproteasome (プロテアソーム) / rpn1 / 19S subunit
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者He J / Kulkarni K / daFonseca P / Krutauz D / Glickman M / Barford D / Morris E
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: The structure of the 26S proteasome subunit Rpn2 reveals its PC repeat domain as a closed toroid of two concentric α-helical rings.
著者: Jun He / Kiran Kulkarni / Paula C A da Fonseca / Dasha Krutauz / Michael H Glickman / David Barford / Edward P Morris /
要旨: The 26S proteasome proteolyses ubiquitylated proteins and is assembled from a 20S proteolytic core and two 19S regulatory particles (19S-RP). The 19S-RP scaffolding subunits Rpn1 and Rpn2 function to ...The 26S proteasome proteolyses ubiquitylated proteins and is assembled from a 20S proteolytic core and two 19S regulatory particles (19S-RP). The 19S-RP scaffolding subunits Rpn1 and Rpn2 function to engage ubiquitin receptors. Rpn1 and Rpn2 are characterized by eleven tandem copies of a 35-40 amino acid repeat motif termed the proteasome/cyclosome (PC) repeat. Here, we reveal that the eleven PC repeats of Rpn2 form a closed toroidal structure incorporating two concentric rings of α helices encircling two axial α helices. A rod-like N-terminal domain consisting of 17 stacked α helices and a globular C-terminal domain emerge from one face of the toroid. Rpn13, an ubiquitin receptor, binds to the C-terminal 20 residues of Rpn2. Rpn1 adopts a similar conformation to Rpn2 but differs in the orientation of its rod-like N-terminal domain. These findings have implications for understanding how 19S-RPs recognize, unfold, and deliver ubiquitylated substrates to the 20S core.
履歴
登録2012年1月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月20日-
マップ公開2012年4月13日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 5.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-2026.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2026.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of the proteasome subunit Rpn1 from S. cerevisiae
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.173 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.5 / ムービー #1: 5.5
最小 - 最大-11.30645084 - 36.752277370000002
平均 (標準偏差)0.0 (±1.00000012)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 278.144 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.1732.1732.173
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z278.144278.144278.144
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-11.30636.752-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rpn1

全体名称: Rpn1
要素
  • 試料: Rpn1
  • タンパク質・ペプチド: Rpn1

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超分子 #1000: Rpn1

超分子名称: Rpn1 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量理論値: 109.492 KDa

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分子 #1: Rpn1

分子名称: Rpn1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Rpn1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量理論値: 109.492 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate
グリッド詳細: Carbon film on quantifoil
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
実像数: 71 / 平均電子線量: 100 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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