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万見
- PDB-1pn7: Coordinates of S12, L11 proteins and P-tRNA, from the 70S X-ray s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pn7
タイトルCoordinates of S12, L11 proteins and P-tRNA, from the 70S X-ray structure aligned to the 70S Cryo-EM map of E.coli ribosome
要素
  • 30S ribosomal protein S12
  • 50S ribosomal protein L11
  • P-tRNA
キーワードRNA binding protein/RNA / ribosomal protein / tRNA binding protein / tRNA (転移RNA) / RNA binding protein-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学)
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain ...Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12 signature. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.8 Å
データ登録者Valle, M. / Zavialov, A. / Sengupta, J. / Rawat, U. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2003
タイトル: Locking and unlocking of ribosomal motions.
著者: Mikel Valle / Andrey Zavialov / Jayati Sengupta / Urmila Rawat / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: During the ribosomal translocation, the binding of elongation factor G (EF-G) to the pretranslocational ribosome leads to a ratchet-like rotation of the 30S subunit relative to the 50S subunit in the ...During the ribosomal translocation, the binding of elongation factor G (EF-G) to the pretranslocational ribosome leads to a ratchet-like rotation of the 30S subunit relative to the 50S subunit in the direction of the mRNA movement. By means of cryo-electron microscopy we observe that this rotation is accompanied by a 20 A movement of the L1 stalk of the 50S subunit, implying that this region is involved in the translocation of deacylated tRNAs from the P to the E site. These ribosomal motions can occur only when the P-site tRNA is deacylated. Prior to peptidyl-transfer to the A-site tRNA or peptide removal, the presence of the charged P-site tRNA locks the ribosome and prohibits both of these motions.
履歴
登録2003年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_image_scans / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 999The structure contains C alpha atoms only

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1362
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: P-tRNA
O: 30S ribosomal protein S12
L: 50S ribosomal protein L11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1163
ポリマ－48,1163
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 P-tRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 20016.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 30S ribosomal protein S12 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13804.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q5SHN3
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14294.913 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
参照: UniProt: P29395

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1E.coli 70S ribosomeRIBOSOME0
2P-tRNA1
330S ribosomal protein S121
450S ribosomal protein L111
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holley-carbon film grids
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年6月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching; conjugate gradients with regularization
解像度: 10.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV
詳細: SPIDER package. Crystal Structure of Thermus Thermophilus 70S ribosome
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual fitting in O
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11GIX

1gix
PDB 未公開エントリ

11GIX1PDBexperimental model
21GIY

1giy
PDB 未公開エントリ

11GIY2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数257 62 0 0 319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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