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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16718
タイトルDrosophila melanogaster insulin receptor ectodomain in complex with DILP5
マップデータPrimary Map masked
試料
  • 複合体: Drosophila insulin receptor ectodomain with DILP-5
    • 複合体: Drosophila insulin-like peptide 5
      • タンパク質・ペプチド: Probable insulin-like peptide 5 A chain
      • タンパク質・ペプチド: Probable insulin-like peptide 5
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like receptor
キーワードDILP5 hormone / Drosophila insulin-like signalling receptor / disulfide linked ectodomain / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


primary spermatocyte growth / negative regulation of peptide hormone secretion / Extra-nuclear estrogen signaling / germ-line stem-cell niche homeostasis / negative regulation of entry into reproductive diapause / Insulin signaling pathway / Insulin receptor recycling / female mating behavior / response to anoxia / male germ-line stem cell asymmetric division ...primary spermatocyte growth / negative regulation of peptide hormone secretion / Extra-nuclear estrogen signaling / germ-line stem-cell niche homeostasis / negative regulation of entry into reproductive diapause / Insulin signaling pathway / Insulin receptor recycling / female mating behavior / response to anoxia / male germ-line stem cell asymmetric division / embryonic development via the syncytial blastoderm / female germ-line stem cell population maintenance / germ-band shortening / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / carbohydrate homeostasis / imaginal disc growth / open tracheal system development / germ-line stem cell division / positive regulation of neuron remodeling / follicle cell of egg chamber development / lymph gland development / intestinal stem cell homeostasis / female germ-line stem cell asymmetric division / positive regulation of border follicle cell migration / positive regulation of fat cell proliferation / positive regulation of organ growth / positive regulation of lipid storage / insulin receptor complex / positive regulation of multicellular organism growth / 睡眠 / regulation of organ growth / insulin receptor activity / triglyceride homeostasis / embryo development ending in birth or egg hatching / insulin binding / positive regulation of neuroblast proliferation / positive regulation of wound healing / female gonad development / negative regulation of feeding behavior / lipid homeostasis / positive regulation of cell size / regulation of multicellular organism growth / insulin receptor substrate binding / developmental growth / phosphatidylinositol 3-kinase binding / cellular response to starvation / negative regulation of autophagy / locomotory behavior / response to cocaine / cholesterol homeostasis / 軸索誘導 / determination of adult lifespan / multicellular organism growth / insulin receptor binding / hormone activity / 受容体型チロシンキナーゼ / SH3 domain binding / 概日リズム / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / glucose homeostasis / insulin receptor signaling pathway / nervous system development / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / response to oxidative stress / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / receptor ligand activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 神経繊維 / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Insulin-related peptide, invertebrates / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Insulin-related peptide, invertebrates / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like receptor / Probable insulin-like peptide 5
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Viola CM / Brzozowski AM / Shafi T
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R009066/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/W003783/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Structural conservation of insulin/IGF signalling axis at the insulin receptors level in Drosophila and humans.
著者: Cristina M Viola / Orsolya Frittmann / Huw T Jenkins / Talha Shafi / Pierre De Meyts / Andrzej M Brzozowski /
要旨: The insulin-related hormones regulate key life processes in Metazoa, from metabolism to growth, lifespan and aging, through an evolutionarily conserved insulin signalling axis (IIS). In humans the ...The insulin-related hormones regulate key life processes in Metazoa, from metabolism to growth, lifespan and aging, through an evolutionarily conserved insulin signalling axis (IIS). In humans the IIS axis is controlled by insulin, two insulin-like growth factors, two isoforms of the insulin receptor (hIR-A and -B), and its homologous IGF-1R. In Drosophila, this signalling engages seven insulin-like hormones (DILP1-7) and a single receptor (dmIR). This report describes the cryoEM structure of the dmIR ectodomain:DILP5 complex, revealing high structural homology between dmIR and hIR. The excess of DILP5 yields dmIR complex in an asymmetric 'T' conformation, similar to that observed in some complexes of human IRs. However, dmIR binds three DILP5 molecules in a distinct arrangement, showing also dmIR-specific features. This work adds structural support to evolutionary conservation of the IIS axis at the IR level, and also underpins a better understanding of an important model organism.
履歴
登録2023年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月20日-
マップ公開2023年12月20日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16718.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary Map masked
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01322 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018
最小 - 最大-0.04995313 - 0.106235065
平均 (標準偏差)0.00015611654 (±0.0019096341)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 364.7592 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16718_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: First unfiltered half map unmasked from Relion Refine3D

ファイルemd_16718_half_map_1.map
注釈First unfiltered half map unmasked from Relion Refine3D
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Second unfiltered half map unmasked from Relion Refine3D

ファイルemd_16718_half_map_2.map
注釈Second unfiltered half map unmasked from Relion Refine3D
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Drosophila insulin receptor ectodomain with DILP-5

全体名称: Drosophila insulin receptor ectodomain with DILP-5
要素
  • 複合体: Drosophila insulin receptor ectodomain with DILP-5
    • 複合体: Drosophila insulin-like peptide 5
      • タンパク質・ペプチド: Probable insulin-like peptide 5 A chain
      • タンパク質・ペプチド: Probable insulin-like peptide 5
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like receptor

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超分子 #1: Drosophila insulin receptor ectodomain with DILP-5

超分子名称: Drosophila insulin receptor ectodomain with DILP-5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 5.8 KDa

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超分子 #2: Drosophila insulin-like peptide 5

超分子名称: Drosophila insulin-like peptide 5 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: Insulin-like receptor

分子名称: Insulin-like receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 受容体型チロシンキナーゼ
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 120.074641 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHNYSYSPGI SLLLFILLAN TLAIQAVVLP AHQQHLLHND IADGLDKTAL SVSGTQSRWT RSESNPTMRL SQNVKPCKSM DIRNMVSHF NQLENCTVIE GFLLIDLIND ASPLNRSFPK LTEVTDYIII YRVTGLHSLS KIFPNLSVIR GNKLFDGYAL V VYSNFDLM ...文字列:
MHNYSYSPGI SLLLFILLAN TLAIQAVVLP AHQQHLLHND IADGLDKTAL SVSGTQSRWT RSESNPTMRL SQNVKPCKSM DIRNMVSHF NQLENCTVIE GFLLIDLIND ASPLNRSFPK LTEVTDYIII YRVTGLHSLS KIFPNLSVIR GNKLFDGYAL V VYSNFDLM DLGLHKLRSI TRGGVRIEKN HKLCYDRTID WLEILAENET QLVVLTENGK EKECRLSKCP GEIRIEEGHD TT AIEGELN ASCQLHNNRR LCWNSKLCQT KCPEKCRNNC IDEHTCCSQD CLGGCVIDKN GNESCISCRN VSFNNICMDS CPK GYYQFD SRCVTANECI TLTKFETNSV YSGIPYNGQC ITHCPTGYQK SENKRMCEPC PGGKCDKECS SGLIDSLERA REFH GCTII TGTEPLTISI KRESGAHVMD ELKYGLAAVH KIQSSLMVHL TYGLKSLKFF QSLTEISGDP PMDADKYALY VLDNR DLDE LWGPNQTVFI RKGGVFFHFN PKLCVSTINQ LLPMLASKPK FFEKSDVGAD SNGNRGSCGT AVLNVTLQSV GANSAM LNV TTKVEIGEPQ KPSNATIVFK DPRAFIGFVF YHMIDPYGNS TKSSDDPCDD RWKVSSPEKS GVMVLSNLIP YTNYSYY VR TMAISSELTN AESDVKNFRT NPGRPSKVTE VVATAISDSK INVTWSYLDK PYGVLTRYFI KAKLINRPTR NNNRDYCT E PLVKAMENDL PATTPTKKIS DPLAGDCKCV EGSKKTSSQE YDDRKVQAGM EFENALQNFI FVPNIRKSKN GSSDKSDGA EGAALDSNAI PNGGATNPSR RRRDVALEPE LDDVEGSVLL RHVRSITDDT DAFFEKDDEN TYKDEEDLSS NKQFYEVFAK ELPPNQTHF VFEKLRHFTR YAIFVVACRE EIPSEKLRDT SFKKSLCSDY DTVFQTTKRK KFADIVMDLK VDLEHANNTE S PVRVRWTP PVDPNGEIVT YEVAYKLQKP DQVEEKKCIP AADFNQTAGY LIKLNEGLYS FRVRANSIAG YGDFTEVEHI KV EPPPSYA KDEVLFQGPS RSAWSHPQFE K

UniProtKB: Insulin-like receptor

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分子 #2: Probable insulin-like peptide 5 A chain

分子名称: Probable insulin-like peptide 5 A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 2.795097 KDa
配列文字列:
DFRGVVDSCC RNSCSFSTLR AYCDS

UniProtKB: Probable insulin-like peptide 5

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分子 #3: Probable insulin-like peptide 5

分子名称: Probable insulin-like peptide 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 3.018603 KDa
配列文字列:
NSLRACGPAL MDMLRVACPN GFNSMFAK

UniProtKB: Probable insulin-like peptide 5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 平均電子線量: 0.829 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 129444
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Local fitting of Alphafold predicted domains was done using ChimeraX
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8cls:
Drosophila melanogaster insulin receptor ectodomain in complex with DILP5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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