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万見
- EMDB-1127: Mechanism for the disassembly of the posttermination complex infe... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1127
タイトルMechanism for the disassembly of the posttermination complex inferred from cryo-EM studies.
マップデータThis is a 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli
試料
  • 試料: 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli
  • 複合体: 50S subunitProkaryotic large ribosomal subunit
  • タンパク質・ペプチド: RRF
  • タンパク質・ペプチド: EF-G
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational termination / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding ...cytoplasmic translational termination / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12 signature. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS12 / Ribosome-recycling factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.5 Å
データ登録者Gao N / Zavialov AV / Li W / Sengupta J / Valle M / Gursky RP / Ehrenberg M / Frank J
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2005
タイトル: Mechanism for the disassembly of the posttermination complex inferred from cryo-EM studies.
著者: Ning Gao / Andrey V Zavialov / Wen Li / Jayati Sengupta / Mikel Valle / Richard P Gursky / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: Ribosome recycling, the disassembly of the posttermination complex after each round of protein synthesis, is an essential step in mRNA translation, but its mechanism has remained obscure. In ...Ribosome recycling, the disassembly of the posttermination complex after each round of protein synthesis, is an essential step in mRNA translation, but its mechanism has remained obscure. In eubacteria, recycling is catalyzed by RRF (ribosome recycling factor) and EF-G (elongation factor G). By using cryo-electron microscopy, we have obtained two density maps, one of the RRF bound posttermination complex and one of the 50S subunit bound with both EF-G and RRF. Comparing the two maps, we found domain I of RRF to be in the same orientation, while domain II in the EF-G-containing 50S subunit is extensively rotated (approximately 60 degrees) compared to its orientation in the 70S complex. Mapping the 50S conformation of RRF onto the 70S posttermination complex suggests that it can disrupt the intersubunit bridges B2a and B3, and thus effect a separation of the two subunits. These observations provide the structural basis for the mechanism by which the posttermination complex is split into subunits by the joint action of RRF and EF-G.
履歴
登録2005年5月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年5月11日-
マップ公開2006年5月11日-
更新2012年10月31日-
現状2012年10月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 60
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  • 原子モデル: PDB-1zn0, PDB-1zn1
  • 表面レベル: 60
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1zn0
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1zn1
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1127.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1127.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.82 Å
密度
表面レベル1: 55.299999999999997 / ムービー #1: 60
最小 - 最大-123.870000000000005 - 336.36099999999999
平均 (標準偏差)3.60572 (±29.409500000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 366.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.822.822.82
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.600366.600366.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-90-90-190
NX/NY/NZ180180380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-123.870336.3613.606

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli

全体名称: 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli
要素
  • 試料: 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli
  • 複合体: 50S subunitProkaryotic large ribosomal subunit
  • タンパク質・ペプチド: RRF
  • タンパク質・ペプチド: EF-G

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超分子 #1000: 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli

超分子名称: 50S.EF-G.GDPNP.RRF complex from E.coli / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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超分子 #1: 50S subunit

超分子名称: 50S subunit / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: RRF

分子名称: RRF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: EF-G

分子名称: EF-G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: polymix buffer
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo-EM
グリッド詳細: Quantifoil holley carbon film grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: two-sided blotting plunger
手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49700 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Cryo transfer / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 93 K
日付2003年2月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 12
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Amplitude correction was applied using low-angle x-ray scattering data.
使用した粒子像数: 32171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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